1H, 13C and 15N resonance assignments of the second peptidyl-prolyl isomerase domain of chaperone SurA from Escherichia coli.

Jia, Moye; Hu, Yunfei; Jin, Changwen

¹H, ¹³C and ¹⁵N resonance assignments of the second peptidyl-prolyl isomerase domain of chaperone SurA from Escherichia coli.

Jia, Moye; Hu, Yunfei; Jin, Changwen.

Afiliação

Jia M; College of Life Sciences, Peking University, Beijing, 100871, China.
Hu Y; Beijing Nuclear Magnetic Resonance Center, Peking University, Beijing, 100871, China.
Jin C; College of Chemistry and Molecular Engineering, Peking University, Beijing, 100871, China. yunfei_hu@suda.edu.cn.

Biomol NMR Assign ; 13(1): 183-186, 2019 04.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-30684235

Assuntos

Proteínas de Transporte/química; Proteínas de Escherichia coli/química; Escherichia coli/enzimologia; Chaperonas Moleculares/química; Ressonância Magnética Nuclear Biomolecular; Peptidilprolil Isomerase/química; Isótopos de Carbono; Isótopos de Nitrogênio; Domínios Proteicos; Estrutura Secundária de Proteína; Prótons

Palavras-chave

Chaperone; PPIase domain; SurA

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Texto completo: 1 Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Proteínas de Transporte / Chaperonas Moleculares / Peptidilprolil Isomerase / Ressonância Magnética Nuclear Biomolecular / Proteínas de Escherichia coli / Escherichia coli Idioma: En Ano de publicação: 2019 Tipo de documento: Article

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