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Misfolding, altered membrane distributions, and the unfolded protein response contribute to pathogenicity differences in Na,K-ATPase ATP1A3 mutations.
Arystarkhova, Elena; Ozelius, Laurie J; Brashear, Allison; Sweadner, Kathleen J.
Afiliação
  • Arystarkhova E; Laboratory of Membrane Biology, Department of Neurosurgery, Massachusetts General Hospital, Boston, Massachusetts, USA; Department of Neurology, Massachusetts General Hospital, Boston, Massachusetts, USA. Electronic address: aristarkhova@helix.mgh.harvard.edu.
  • Ozelius LJ; Department of Neurology, Massachusetts General Hospital, Boston, Massachusetts, USA.
  • Brashear A; Department of Medicine, University of California at Davis Medical School, Sacramento, California, USA.
  • Sweadner KJ; Laboratory of Membrane Biology, Department of Neurosurgery, Massachusetts General Hospital, Boston, Massachusetts, USA; Department of Neurology, Massachusetts General Hospital, Boston, Massachusetts, USA. Electronic address: sweadner@helix.mgh.harvard.edu.
J Biol Chem ; 296: 100019, 2021.
Article em En | MEDLINE | ID: mdl-33144327
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Texto completo: 1 Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Dobramento de Proteína / ATPase Trocadora de Sódio-Potássio / Resposta a Proteínas não Dobradas / Mutação Limite: Humans Idioma: En Ano de publicação: 2021 Tipo de documento: Article
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