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On the Effects of Disordered Tails, Supertertiary Structure and Quinary Interactions on the Folding and Function of Protein Domains.
Malagrinò, Francesca; Pennacchietti, Valeria; Santorelli, Daniele; Pagano, Livia; Nardella, Caterina; Diop, Awa; Toto, Angelo; Gianni, Stefano.
Afiliação
  • Malagrinò F; Istituto Pasteur-Fondazione Cenci Bolognetti, Dipartimento di Scienze Biochimiche "A. Rossi Fanelli" and Istituto di Biologia e Patologia Molecolari del CNR, Sapienza Università di Roma, 00185 Rome, Italy.
  • Pennacchietti V; Istituto Pasteur-Fondazione Cenci Bolognetti, Dipartimento di Scienze Biochimiche "A. Rossi Fanelli" and Istituto di Biologia e Patologia Molecolari del CNR, Sapienza Università di Roma, 00185 Rome, Italy.
  • Santorelli D; Istituto Pasteur-Fondazione Cenci Bolognetti, Dipartimento di Scienze Biochimiche "A. Rossi Fanelli" and Istituto di Biologia e Patologia Molecolari del CNR, Sapienza Università di Roma, 00185 Rome, Italy.
  • Pagano L; Istituto Pasteur-Fondazione Cenci Bolognetti, Dipartimento di Scienze Biochimiche "A. Rossi Fanelli" and Istituto di Biologia e Patologia Molecolari del CNR, Sapienza Università di Roma, 00185 Rome, Italy.
  • Nardella C; Istituto Pasteur-Fondazione Cenci Bolognetti, Dipartimento di Scienze Biochimiche "A. Rossi Fanelli" and Istituto di Biologia e Patologia Molecolari del CNR, Sapienza Università di Roma, 00185 Rome, Italy.
  • Diop A; Istituto Pasteur-Fondazione Cenci Bolognetti, Dipartimento di Scienze Biochimiche "A. Rossi Fanelli" and Istituto di Biologia e Patologia Molecolari del CNR, Sapienza Università di Roma, 00185 Rome, Italy.
  • Toto A; Istituto Pasteur-Fondazione Cenci Bolognetti, Dipartimento di Scienze Biochimiche "A. Rossi Fanelli" and Istituto di Biologia e Patologia Molecolari del CNR, Sapienza Università di Roma, 00185 Rome, Italy.
  • Gianni S; Istituto Pasteur-Fondazione Cenci Bolognetti, Dipartimento di Scienze Biochimiche "A. Rossi Fanelli" and Istituto di Biologia e Patologia Molecolari del CNR, Sapienza Università di Roma, 00185 Rome, Italy.
Biomolecules ; 12(2)2022 01 26.
Article em En | MEDLINE | ID: mdl-35204709
Assuntos
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Texto completo: 1 Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Dobramento de Proteína / Proteínas Intrinsicamente Desordenadas Idioma: En Ano de publicação: 2022 Tipo de documento: Article
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Texto completo: 1 Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Dobramento de Proteína / Proteínas Intrinsicamente Desordenadas Idioma: En Ano de publicação: 2022 Tipo de documento: Article