1.
Bioorg Med Chem Lett
; 18(5): 1681-7, 2008 Mar 01.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE
| ID: mdl-18243695
RESUMO
Explorations of the S(1') subsite of ACE2 via modifications of the P(1') methylene biphenyl moiety of thiol-based metalloprotease inhibitors led to improvements in ACE2 selectivity versus ACE and NEP, while maintaining potent ACE2 inhibition.
Assuntos
Inibidores da Enzima Conversora de Angiotensina/química , Inibidores da Enzima Conversora de Angiotensina/farmacologia , Peptidil Dipeptidase A/metabolismo , Compostos de Sulfidrila/química , Compostos de Sulfidrila/farmacologia , Enzima de Conversão de Angiotensina 2 , Sítios de Ligação , Humanos , Modelos Moleculares , Estrutura Molecular , Proteínas Recombinantes , Relação Estrutura-Atividade
2.
Bioorg Med Chem Lett
; 18(2): 732-7, 2008 Jan 15.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE
| ID: mdl-18078750
RESUMO
Screening of a metalloprotease library led to the identification of a thiol-based dual ACE/NEP inhibitor as a potent ACE2 inhibitor. Modifications of the P(1) benzyl moiety led to improvements in ACE2 potency as well as to increased selectivity versus ACE and NEP.