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Bioorg Med Chem Lett ; 18(18): 4963-7, 2008 Sep 15.
Artigo em Inglês | MEDLINE | ID: mdl-18760600

RESUMO

A homology model of the nicotinic acid receptor GPR109A was constructed based on the X-ray crystal structure of bovine rhodopsin. An HTS hit was docked into the homology model. Characterization of the binding pocket by a grid-based surface calculation of the docking model suggested that a larger hydrophobic body plus a polar tail would improve interaction between the ligand and the receptor. The designed compounds were synthesized, and showed significantly improved binding affinity and activation of GPR109A.


Assuntos
Modelos Moleculares , Agonistas Nicotínicos/síntese química , Agonistas Nicotínicos/farmacologia , Receptores Acoplados a Proteínas G/agonistas , ortoaminobenzoatos/síntese química , ortoaminobenzoatos/farmacologia , Sítios de Ligação , Técnicas de Química Combinatória , Humanos , Estrutura Molecular , Niacina/metabolismo , Agonistas Nicotínicos/química , Receptores Nicotínicos , Relação Estrutura-Atividade , ortoaminobenzoatos/química
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