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2.
Biochem J ; 171(2): 321-7, 1978 May 01.
Artigo em Inglês | MEDLINE | ID: mdl-656048

RESUMO

Digestion of lactoferrin with pepsin at pH3.0 gave an iron-binding half-molecule that represents the C-terminal part of the native protein. Tryptic or chymotryptic digestion of 30%-iron-saturated lactoferrin yielded the N- and C-terminal half molecules, which could be separated by DEAE-Sephadex chromatography. The N- and C-terminal fragments did not show any immunological cross-reaction. The carbohydrate of lactoferrin was distributed equally between the two fragments.


Assuntos
Ferro , Lactoferrina , Lactoglobulinas , Aminoácidos/análise , Carboidratos/análise , Fenômenos Químicos , Química , Humanos , Lactoferrina/análise , Lactoglobulinas/análise , Peso Molecular , Fragmentos de Peptídeos/análise , Ligação Proteica , Tripsina
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