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Nat Commun ; 11(1): 5031, 2020 10 06.
Artigo em Inglês | MEDLINE | ID: mdl-33024112

RESUMO

VARP and TBC1D5 are accessory/regulatory proteins of retromer-mediated retrograde trafficking from endosomes. Using an NMR/X-ray approach, we determined the structure of the complex between retromer subunit VPS29 and a 12 residue, four-cysteine/Zn++ microdomain, which we term a Zn-fingernail, two of which are present in VARP. Mutations that abolish VPS29:VARP binding inhibit trafficking from endosomes to the cell surface. We show that VARP and TBC1D5 bind the same site on VPS29 and can compete for binding VPS29 in vivo. The relative disposition of VPS29s in hetero-hexameric, membrane-attached, retromer arches indicates that VARP will prefer binding to assembled retromer coats through simultaneous binding of two VPS29s. The TBC1D5:VPS29 interaction is over one billion years old but the Zn-fingernail appears only in VARP homologues in the lineage directly giving rise to animals at which point the retromer/VARP/TBC1D5 regulatory network became fully established.


Assuntos
Evolução Molecular , Fatores de Troca do Nucleotídeo Guanina/química , Fatores de Troca do Nucleotídeo Guanina/metabolismo , Proteínas de Transporte Vesicular/química , Proteínas de Transporte Vesicular/metabolismo , Zinco/metabolismo , Microscopia Crioeletrônica , Cisteína/química , Proteínas Ativadoras de GTPase/química , Proteínas Ativadoras de GTPase/metabolismo , Fatores de Troca do Nucleotídeo Guanina/genética , Células HeLa , Humanos , Espectroscopia de Ressonância Magnética , Modelos Moleculares , Complexos Multiproteicos/química , Complexos Multiproteicos/metabolismo , Conformação Proteica , Proteínas de Transporte Vesicular/genética , Dedos de Zinco
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