Detalhe da pesquisa
1.
Structural evolution of fibril polymorphs during amyloid assembly.
Cell
; 186(26): 5798-5811.e26, 2023 12 21.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE | ID: mdl-38134875
2.
Direct observation of secondary nucleation along the fibril surface of the amyloid ß 42 peptide.
Proc Natl Acad Sci U S A
; 120(25): e2220664120, 2023 06 20.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE | ID: mdl-37307445
3.
The C-terminal domain of the antiamyloid chaperone DNAJB6 binds to amyloid-ß peptide fibrils and inhibits secondary nucleation.
J Biol Chem
; 299(11): 105317, 2023 11.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE | ID: mdl-37797698
4.
The role of fibril structure and surface hydrophobicity in secondary nucleation of amyloid fibrils.
Proc Natl Acad Sci U S A
; 117(41): 25272-25283, 2020 10 13.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE | ID: mdl-33004626
5.
A Palette of Fluorescent Aß42 Peptides Labelled at a Range of Surface-Exposed Sites.
Int J Mol Sci
; 23(3)2022 Jan 31.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE | ID: mdl-35163577
6.
A Kinetic Map of the Influence of Biomimetic Lipid Model Membranes on Aß42 Aggregation.
ACS Chem Neurosci
; 14(2): 323-329, 2023 01 18.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE | ID: mdl-36574473
7.
Role of Hydrophobicity at the N-Terminal Region of Aß42 in Secondary Nucleation.
ACS Chem Neurosci
; 13(23): 3477-3487, 2022 12 07.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE | ID: mdl-36411082