Recognition of structurally diverse substrates by type II 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase (HADH II)/amyloid-beta binding alcohol dehydrogenase (ABAD).

Powell, A J; Read, J A; Banfield, M J; Gunn-Moore, F; Yan, S D; Lustbader, J; Stern, A R; Stern, D M; Brady, R L

Powell, A J; Read, J A; Banfield, M J; Gunn-Moore, F; Yan, S D; Lustbader, J; Stern, A R; Stern, D M; Brady, R L.

Afiliação

Powell AJ; Department of Biochemistry, University of Bristol, Bristol, UK.

J Mol Biol ; 303(2): 311-27, 2000 Oct 20.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-11023795

Assuntos

3-Hidroxiacil-CoA Desidrogenases/química; 3-Hidroxiacil-CoA Desidrogenases/metabolismo; Oxirredutases do Álcool/química; Oxirredutases do Álcool/metabolismo; Acetoacetatos/metabolismo; Motivos de Aminoácidos; Sequência de Aminoácidos; Peptídeos beta-Amiloides/metabolismo; Animais; Sítios de Ligação; Catálise; Coenzima A/metabolismo; Sequência Conservada; Cristalografia por Raios X; Estradiol/metabolismo; Estrona/metabolismo; Humanos; Cinética; Modelos Moleculares; Dados de Sequência Molecular; NAD/metabolismo; Fragmentos de Peptídeos/metabolismo; Ligação Proteica; Estrutura Quaternária de Proteína; Estrutura Secundária de Proteína; Ratos; Alinhamento de Sequência; Relação Estrutura-Atividade; Especificidade por Substrato

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Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Oxirredutases do Álcool / 3-Hidroxiacil-CoA Desidrogenases Tipo de estudo: Prognostic_studies Limite: Animals / Humans Idioma: En Ano de publicação: 2000 Tipo de documento: Article

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