Site mutations disrupt inter-helical H-bonds (alpha14W-alpha67T and beta15W-beta72S) involved in kinetic steps in the hemoglobin R-->T transition without altering the free energies of oxygenation.

Tsai, Ching-Hsuan; Simplaceanu, Virgil; Ho, Nancy T; Shen, Tong-Jian; Wang, Daojing; Spiro, Thomas G; Ho, Chien

Tsai, Ching-Hsuan; Simplaceanu, Virgil; Ho, Nancy T; Shen, Tong-Jian; Wang, Daojing; Spiro, Thomas G; Ho, Chien.

Afiliação

Tsai CH; Department of Biological Sciences, Carnegie Mellon University, 4400 Fifth Avenue, Pittsburgh, PA 15213, USA.

Biophys Chem ; 100(1-3): 131-42, 2003.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-12646359

Assuntos

Metabolismo Energético/fisiologia; Hemoglobina A/química; Hemoglobina A/genética; Consumo de Oxigênio/fisiologia; Adulto; Escherichia coli/genética; Hemoglobina A/isolamento & purificação; Humanos; Ligação de Hidrogênio; Concentração de Íons de Hidrogênio; Cinética; Espectroscopia de Ressonância Magnética; Mutação/fisiologia; Plasmídeos/genética; Conformação Proteica; Proteínas Recombinantes/química; Proteínas Recombinantes/isolamento & purificação

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Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Consumo de Oxigênio / Hemoglobina A / Metabolismo Energético Limite: Adult / Humans Idioma: En Ano de publicação: 2003 Tipo de documento: Article

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