Identification of a conserved N-capping box important for the structural autonomy of the prion alpha 3-helix: the disease associated D202N mutation destabilizes the helical conformation.

Gallo, M; Paludi, D; Cicero, D O; Chiovitti, K; Millo, E; Salis, A; Damonte, G; Corsaro, A; Thellung, S; Schettini, G; Melino, S; Florio, T; Paci, M; Aceto, A

Gallo, M; Paludi, D; Cicero, D O; Chiovitti, K; Millo, E; Salis, A; Damonte, G; Corsaro, A; Thellung, S; Schettini, G; Melino, S; Florio, T; Paci, M; Aceto, A.

Afiliação

Gallo M; Department of Chemical Science and Technology , University of Rome Tor Vergata, Rome, Italy.

Int J Immunopathol Pharmacol ; 18(1): 95-112, 2005.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-15698515

Assuntos

Mutação/fisiologia; Fragmentos de Peptídeos/genética; Fragmentos de Peptídeos/metabolismo; Príons/genética; Príons/metabolismo; Sequência de Aminoácidos; Animais; Dicroísmo Circular; Humanos; Espectroscopia de Ressonância Magnética; Modelos Moleculares; Conformação Molecular; Dados de Sequência Molecular; Fragmentos de Peptídeos/síntese química; Príons/síntese química; Conformação Proteica

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Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Fragmentos de Peptídeos / Príons / Mutação Tipo de estudo: Diagnostic_studies / Risk_factors_studies Limite: Animals / Humans Idioma: En Ano de publicação: 2005 Tipo de documento: Article

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