KCNE2 protein is more abundant in ventricles than in atria and can accelerate hERG protein degradation in a phosphorylation-dependent manner.

Zhang, Mei; Wang, Yuhong; Jiang, Min; Zankov, Dimitar P; Chowdhury, Sabeeha; Kasirajan, Vigneshwar; Tseng, Gea-Ny

Zhang, Mei; Wang, Yuhong; Jiang, Min; Zankov, Dimitar P; Chowdhury, Sabeeha; Kasirajan, Vigneshwar; Tseng, Gea-Ny.

Afiliação

Zhang M; Department of Physiology and Biophysics, Medical College of Virginia at Virginia Commonwealth University, Richmond, VA 23298, USA.

Am J Physiol Heart Circ Physiol ; 302(4): H910-22, 2012 Feb 15.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-22180649

Assuntos

Átrios do Coração/metabolismo; Ventrículos do Coração/metabolismo; Miócitos Cardíacos/metabolismo; Canais de Potássio de Abertura Dependente da Tensão da Membrana/metabolismo; Proteólise; Transativadores/metabolismo; Sequência de Aminoácidos; Animais; Células Cultivadas; Cães; Feminino; Cobaias; Átrios do Coração/citologia; Ventrículos do Coração/citologia; Humanos; Masculino; Modelos Animais; Dados de Sequência Molecular; Miócitos Cardíacos/citologia; Técnicas de Patch-Clamp; Fosforilação; Canais de Potássio de Abertura Dependente da Tensão da Membrana/análise; Ratos; Ratos Endogâmicos SHR; Canais de Potássio Shal; Regulador Transcricional ERG

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Texto completo: 1 Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Transativadores / Canais de Potássio de Abertura Dependente da Tensão da Membrana / Miócitos Cardíacos / Proteólise / Átrios do Coração / Ventrículos do Coração Tipo de estudo: Prognostic_studies Limite: Animals / Female / Humans / Male Idioma: En Ano de publicação: 2012 Tipo de documento: Article

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