Mutagenesis of zinc ligand residue Cys221 reveals plasticity in the IMP-1 metallo-ß-lactamase active site.

Horton, Lori B; Shanker, Sreejesh; Mikulski, Rose; Brown, Nicholas G; Phillips, Kevin J; Lykissa, Ernest; Venkataram Prasad, B V; Palzkill, Timothy

Horton, Lori B; Shanker, Sreejesh; Mikulski, Rose; Brown, Nicholas G; Phillips, Kevin J; Lykissa, Ernest; Venkataram Prasad, B V; Palzkill, Timothy.

Afiliação

Horton LB; Departments of Molecular Virology and Microbiology, Baylor College of Medicine, Houston, Texas, USA.

Antimicrob Agents Chemother ; 56(11): 5667-77, 2012 Nov.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-22908171

Assuntos

Cisteína/metabolismo; Escherichia coli/genética; Glicina/metabolismo; Zinco/química; beta-Lactamases/metabolismo; beta-Lactamas/metabolismo; Substituição de Aminoácidos; Domínio Catalítico; Cisteína/química; Cisteína/genética; Escherichia coli/enzimologia; Glicina/química; Glicina/genética; Cinética; Ligantes; Testes de Sensibilidade Microbiana; Modelos Moleculares; Mutagênese; Ligação Proteica; Proteínas Recombinantes/química; Proteínas Recombinantes/genética; Proteínas Recombinantes/metabolismo; Água/química; Zinco/metabolismo; beta-Lactamases/química; beta-Lactamases/genética; beta-Lactamas/química

Texto completo

Imprimir

XML

PubMed Links

Buscar no Google

Texto completo: 1 Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Zinco / Beta-Lactamases / Cisteína / Beta-Lactamas / Escherichia coli / Glicina Idioma: En Ano de publicação: 2012 Tipo de documento: Article

Texto completo

Imprimir

XML

PubMed Links

Buscar no Google