A S52P mutation in the '&#945;-crystallin domain' of Mycobacterium leprae HSP18 reduces its oligomeric size and chaperone function.

Nandi, Sandip K; Rehna, Elengikal A A; Panda, Alok K; Shiburaj, Sugathan; Dharmalingam, Kuppamuthu; Biswas, Ashis

A S52P mutation in the 'α-crystallin domain' of Mycobacterium leprae HSP18 reduces its oligomeric size and chaperone function.

Nandi, Sandip K; Rehna, Elengikal A A; Panda, Alok K; Shiburaj, Sugathan; Dharmalingam, Kuppamuthu; Biswas, Ashis.

Afiliação

Nandi SK; School of Basic Sciences, Indian Institute of Technology Bhubaneswar, Orissa, India.

FEBS J ; 280(23): 5994-6009, 2013 Dec.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-24024660

Assuntos

Proteínas de Bactérias/química; Proteínas de Bactérias/metabolismo; Proteínas de Choque Térmico/química; Proteínas de Choque Térmico/metabolismo; Chaperonas Moleculares/metabolismo; Proteínas Mutantes/química; Proteínas Mutantes/metabolismo; Mutação/genética; alfa-Cristalinas/genética; Sequência de Aminoácidos; Proteínas de Bactérias/genética; Proteínas de Choque Térmico/genética; Dados de Sequência Molecular; Mutagênese Sítio-Dirigida; Proteínas Mutantes/genética; Mycobacterium leprae; Dobramento de Proteína; Multimerização Proteica; Homologia de Sequência de Aminoácidos; alfa-Cristalinas/metabolismo

Palavras-chave

Mycobacterium leprae HSP18; molecular chaperone; point mutation; small heat shock protein; α-crystallin domain

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Texto completo: 1 Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Proteínas de Bactérias / Chaperonas Moleculares / Alfa-Cristalinas / Proteínas Mutantes / Proteínas de Choque Térmico / Mutação Idioma: En Ano de publicação: 2013 Tipo de documento: Article

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