Structures of the Bacillus subtilis glutamine synthetase dodecamer reveal large intersubunit catalytic conformational changes linked to a unique feedback inhibition mechanism.

Murray, David S; Chinnam, Nagababu; Tonthat, Nam Ky; Whitfill, Travis; Wray, Lewis V; Fisher, Susan H; Schumacher, Maria A

Murray, David S; Chinnam, Nagababu; Tonthat, Nam Ky; Whitfill, Travis; Wray, Lewis V; Fisher, Susan H; Schumacher, Maria A.

Afiliação

Murray DS; From the Department of Biochemistry and Molecular Biology, Oregon Health and Science University, Portland, Oregon 97239.

J Biol Chem ; 288(50): 35801-11, 2013 Dec 13.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-24158439

Assuntos

Bacillus subtilis/enzimologia; Biocatálise; Retroalimentação Fisiológica; Glutamato-Amônia Ligase/antagonistas & inibidores; Glutamato-Amônia Ligase/química; Multimerização Proteica; Subunidades Proteicas/química; Glutamato-Amônia Ligase/metabolismo; Glutamina/metabolismo; Isoenzimas/antagonistas & inibidores; Isoenzimas/química; Isoenzimas/metabolismo; Cinética; Modelos Moleculares; Estrutura Quaternária de Proteína

Palavras-chave

Cooperativity; Enzyme Catalysis; Enzyme Inactivation; Enzyme Mechanisms; Enzyme Structure; Glutamine

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Texto completo: 1 Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Bacillus subtilis / Subunidades Proteicas / Retroalimentação Fisiológica / Biocatálise / Multimerização Proteica / Glutamato-Amônia Ligase Tipo de estudo: Prognostic_studies Idioma: En Ano de publicação: 2013 Tipo de documento: Article

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