Structure of an SspH1-PKN1 complex reveals the basis for host substrate recognition and mechanism of activation for a bacterial E3 ubiquitin ligase.

Keszei, Alexander F A; Tang, Xiaojing; McCormick, Craig; Zeqiraj, Elton; Rohde, John R; Tyers, Mike; Sicheri, Frank

Keszei, Alexander F A; Tang, Xiaojing; McCormick, Craig; Zeqiraj, Elton; Rohde, John R; Tyers, Mike; Sicheri, Frank.

Afiliação

Keszei AF; Lunenfeld-Tanenbaum Research Institute, Mount Sinai Hospital, Toronto, Ontario, Canada.

Mol Cell Biol ; 34(3): 362-73, 2014 Feb.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-24248594

Assuntos

Proteínas de Bactérias/metabolismo; Proteína Quinase C/metabolismo; Ubiquitina-Proteína Ligases/metabolismo; Motivos de Aminoácidos; Sequência de Aminoácidos; Proteínas de Bactérias/química; Proteínas de Bactérias/genética; Sítios de Ligação/genética; Domínio Catalítico; Cristalografia por Raios X; Células HEK293; Humanos; Immunoblotting; Modelos Moleculares; Mutação; Complexo de Endopeptidases do Proteassoma/metabolismo; Ligação Proteica; Proteína Quinase C/química; Proteína Quinase C/genética; Estrutura Terciária de Proteína; Receptores Androgênicos/metabolismo; Salmonella/genética; Salmonella/metabolismo; Especificidade por Substrato; Ubiquitina-Proteína Ligases/genética; Ubiquitinação

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Texto completo: 1 Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Proteínas de Bactérias / Proteína Quinase C / Ubiquitina-Proteína Ligases Limite: Humans Idioma: En Ano de publicação: 2014 Tipo de documento: Article

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