Resolving the 3D spatial orientation of helix I in the closed state of the colicin E1 channel domain by FRET. Insights into the integration mechanism.

Lugo, Miguel R; Ho, Derek; Merrill, A Rod

Lugo, Miguel R; Ho, Derek; Merrill, A Rod.

Afiliação

Lugo MR; Department of Molecular and Cellular Biology, University of Guelph, Guelph, ON, N1G 2W1, Canada.
Ho D; Department of Molecular and Cellular Biology, University of Guelph, Guelph, ON, N1G 2W1, Canada.
Merrill AR; Department of Molecular and Cellular Biology, University of Guelph, Guelph, ON, N1G 2W1, Canada. Electronic address: rmerrill@uoguelph.ca.

Arch Biochem Biophys ; 608: 52-73, 2016 10 15.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-27596846

Assuntos

Colicinas/química; Proteínas de Escherichia coli/química; Escherichia coli/química; Transferência Ressonante de Energia de Fluorescência; Anisotropia; Compostos Bicíclicos com Pontes/química; Membrana Celular/química; Cisteína/química; Concentração de Íons de Hidrogênio; Cinética; Domínios Proteicos; Estrutura Secundária de Proteína; Triptofano/química

Palavras-chave

Colicin E1; FRET; Ion channels; Lifetime fluorescence; Molecular modeling

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Texto completo: 1 Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Colicinas / Proteínas de Escherichia coli / Transferência Ressonante de Energia de Fluorescência / Escherichia coli Idioma: En Ano de publicação: 2016 Tipo de documento: Article

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