Asymmetric protein design from conserved supersecondary structures.

ElGamacy, Mohammad; Coles, Murray; Lupas, Andrei

ElGamacy, Mohammad; Coles, Murray; Lupas, Andrei.

Afiliação

ElGamacy M; Dept. of Protein Evolution, Max-Planck-Institute for Developmental Biology, 72076 Tübingen, Germany.
Coles M; Dept. of Protein Evolution, Max-Planck-Institute for Developmental Biology, 72076 Tübingen, Germany.
Lupas A; Dept. of Protein Evolution, Max-Planck-Institute for Developmental Biology, 72076 Tübingen, Germany. Electronic address: andrei.lupas@tuebingen.mpg.de.

J Struct Biol ; 204(3): 380-387, 2018 12.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-30558718

Assuntos

Biologia Computacional/métodos; Conformação Proteica; Dobramento de Proteína; Estrutura Secundária de Proteína; Proteínas/química; Sequência de Aminoácidos; Dicroísmo Circular; Humanos; Ligação de Hidrogênio; Espectroscopia de Ressonância Magnética; Modelos Moleculares; Proteínas/genética; Proteínas/metabolismo; Homologia de Sequência de Aminoácidos; Soluções; Termodinâmica

Palavras-chave

Computational protein design; Conserved motifs; Globular protein design; Interface-driven strategy

Texto completo

Imprimir

XML

PubMed Links

Buscar no Google

Texto completo: 1 Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Conformação Proteica / Proteínas / Estrutura Secundária de Proteína / Dobramento de Proteína / Biologia Computacional Limite: Humans Idioma: En Ano de publicação: 2018 Tipo de documento: Article

Texto completo

Imprimir

XML

PubMed Links

Buscar no Google