Absence of N-glycosylation at asparagine 43 in human lipoprotein lipase induces its accumulation in the rough endoplasmic reticulum and alters this cellular compartment.

Buscá, R; Pujana, M A; Pognonec, P; Auwerx, J; Deeb, S S; Reina, M; Vilaró, S

Buscá, R; Pujana, M A; Pognonec, P; Auwerx, J; Deeb, S S; Reina, M; Vilaró, S.

Afiliação

Buscá R; Department of Biochemistry and Physiology, University of Barcelona, Spain.

J Lipid Res ; 36(5): 939-51, 1995 May.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-7658166

Assuntos

Asparagina/química; Compartimento Celular/fisiologia; Retículo Endoplasmático/enzimologia; Lipase Lipoproteica/química; Lipoproteínas LDL/metabolismo; Mutagênese Sítio-Dirigida; Sequência de Bases; Indução Enzimática; Imunofluorescência; Glicosilação; Humanos; Lipase Lipoproteica/biossíntese; Lipase Lipoproteica/efeitos dos fármacos; Microscopia Imunoeletrônica; Dados de Sequência Molecular; Transfecção; Tunicamicina/farmacologia

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Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Asparagina / Compartimento Celular / Mutagênese Sítio-Dirigida / Retículo Endoplasmático / Lipase Lipoproteica / Lipoproteínas LDL Tipo de estudo: Prognostic_studies Limite: Humans Idioma: En Ano de publicação: 1995 Tipo de documento: Article

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