SH2 domains exhibit high-affinity binding to tyrosine-phosphorylated peptides yet also exhibit rapid dissociation and exchange.

Felder, S; Zhou, M; Hu, P; Ureña, J; Ullrich, A; Chaudhuri, M; White, M; Shoelson, S E; Schlessinger, J

Felder, S; Zhou, M; Hu, P; Ureña, J; Ullrich, A; Chaudhuri, M; White, M; Shoelson, S E; Schlessinger, J.

Afiliação

Felder S; Department of Pharmacology, New York University Medical Center, New York 10016.

Mol Cell Biol ; 13(3): 1449-55, 1993 Mar.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-7680095

Assuntos

Fragmentos de Peptídeos/metabolismo; Fosfopeptídeos/metabolismo; Fosfoproteínas/metabolismo; Fosfotransferases/metabolismo; Tirosina/análogos & derivados; Sequência de Aminoácidos; Genes src/genética; Humanos; Proteínas Substratos do Receptor de Insulina; Dados de Sequência Molecular; Fragmentos de Peptídeos/síntese química; Fosfatidilinositol 3-Quinases; Fosfopeptídeos/síntese química; Fosfotransferases/genética; Fosfotirosina; Proteínas Recombinantes de Fusão/metabolismo; Homologia de Sequência; Transdução de Sinais/genética; Relação Estrutura-Atividade; Tirosina/metabolismo

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Texto completo: 1 Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Fragmentos de Peptídeos / Fosfopeptídeos / Fosfoproteínas / Fosfotransferases / Tirosina Limite: Humans Idioma: En Ano de publicação: 1993 Tipo de documento: Article

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