Mutation of Glu-361 in human endothelial nitric-oxide synthase selectively abolishes L-arginine binding without perturbing the behavior of heme and other redox centers.

Chen, P F; Tsai, A L; Berka, V; Wu, K K

Chen, P F; Tsai, A L; Berka, V; Wu, K K.

Afiliação

Chen PF; Department of Internal Medicine, Vascular Biology Research Center and Division of Hematology, University of Texas Health Science Center, Houston, Texas 77030, USA.

J Biol Chem ; 272(10): 6114-8, 1997 Mar 07.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-9045621

Assuntos

Óxido Nítrico Sintase/química; Sequência de Aminoácidos; Arginina/metabolismo; Sítios de Ligação; Espectroscopia de Ressonância de Spin Eletrônica; Endotélio Vascular/enzimologia; Glutamatos/química; Heme/metabolismo; Hemeproteínas/química; Humanos; Dados de Sequência Molecular; Peso Molecular; NADP/metabolismo; Oxirredução; Relação Estrutura-Atividade

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Texto completo: 1 Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Óxido Nítrico Sintase Limite: Humans Idioma: En Ano de publicação: 1997 Tipo de documento: Article

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