Your browser doesn't support javascript.

Portal de Pesquisa da BVS Veterinária

Informação e Conhecimento para a Saúde

Home > Pesquisa > ()
Imprimir Exportar

Formato de exportação:

Exportar

Exportar:

Email
Adicionar mais destinatários

Enviar resultado
| |

Estudos funcionais na hemoglobina de componente simples do peixe faca amazônico, Sternopygos macrurus

L. Garlick, Robert; hJosephJosephJoseph; P. Martin, Joseph; A. Powers, Dennis.
Acta amaz; 8(4)1978.
Artigo em Português | LILACS-Express | ID: biblio-1455720

Resumo

Summary The complete blood of the water-breathing gymnotid teleost Sternopygus macrurus is 50% saturated with oxygen at 5.2 mm Hg (apparent value) at 30°C in the absence of CO2. Addition of 5.6% CO2 causes a three-fold increase in the value of the apparent P50 The oxygen affinity of the single component hemoglobin at 20°C increases aproxlmately 20 times between pH 5.8 and 8.6 in the absence of ATP. This diference increases a hundred fold In presence of 1 mM ATP. There is a market Root effect: the stripped hemoglobin is only 70% saturated with O2 at pH lower than 6 when equilibrated with air. The value of the Hill coefficient, n. is highest between pH 7.0 and 7.5 being close to 1.0 at high pH The value is aproximately 1.5 at low pH In absence of ATP and in the presence of 1 mM ATP. The oxygen kinetics are heterogeneous at all pH values, being more heterogeneous at lower pH. The rate increases substantially with decrease in the pH. The CO combination kinetics as measured by the stopped-flow method are largely homogeneous except at high pH: but the combination kinetics after flash photolysis are markedly heterogeneous.
Resumo O sangue completo dogimnotídeo teleósteo de respiração aquática, Sternopygus macrurus está 50% saturada com oxigênio a 5,2 mm Hg (valor aparente) a 30°C na ausência de CO2. A adição de 5,6% CO2 causa um aumento de 3 vezes o valor P50 aparente. A afinidade de oxigênio da hemoglobina de componente simples "stripped" a 20°C aumenta umas 20 vezes entre pH 5,8 e 8,6 na ausência de ATP. Esta diferença aumenta a 100 vezes na presença de 1mM ATP. Há um efeito Root marcado: A hemoglobina "stripped" só está 70% saturada com O2 a pH menor que 6 quando equilibrado com o ar. O valor do coeficiente de Hill, n, é máximo entre pH 7,0 e 7,5, e chega perto de 1,0 a pH alto. O valor é aproximadamente 1,5 a pH baixo na ausência de ATP e 1,0 na presença de 1mM ATP. As cinéticas de O2 são heterogêneas a todos os valores de pH, sendo mais heterogêneo a pH mais baixo. A taxa aumenta sustancialmente à medida que o pH diminui. As cinéticas de combinação de CO como medida pela técnica de fluxo detido são em grande parte homogêneas exceto a pH alto; porém as cinéticas de combinação depois de fotólise de "flash" são marcadamente heterogêneas.
Biblioteca responsável: BR68.1