Astyanax scabripinnis (Pisces: Characidae) hemoglobins: structure and function
F. LANDINI, G.; R. SCHWANTES, A.; L. B. SCHWANTES, M..
Braz. J. Biol.;
62(4)2002.
Artigo
em Inglês
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| ID: vti-445736
Resumo
Electrophoretic patterns of hemoglobins, Root effect, Bohr effect in blood and stripped hemoglobin, Hb-O2 affinity GTP modulation of Astyanax scabripinnis (lambari), caught at three different altitudes in Ribeirão Grande, near Campos do Jordão (São Paulo), are described. All populations showed the same electrophoretic patterns: two cathodal components in starch gel. Normal Bohr effect values were found in these three populations both in blood (phi = -0,11) and stripped hemoglobin (phi = -0,12). Different blood O2 affinities collected in fish of these 3 populations were detected. GTP has a large influence on Hb-O2 binding properties in A. scabripinnis. Stripped hemoglobin shows small Root effect. The addition of triphosphated nucleotides increases this effect. GTP is more effective than ATP on enhancing Root effect. Oxygen availability in water can be the factor responsible for differences found in blood O2 affinity.Padrão eletroforético de hemoglobina, efeito Root, efeito Bohr em sangue e em Hb stripped e efeito do GTP na afinidade Hb-O2 de Astyanax scabripinnis (lambari) coletados em três altitudes diferentes no Ribeirão Grande, na região de Campos do Jordão (São Paulo), são descritos. Todas as populações mostraram os mesmos padrões eletroforéticos: dois componentes catódicos em gel de amido. Efeito Bohr normal foi encontrado para as três populações, tanto em sangue (fi = -0,11) quanto em Hb stripped (fi = -0,12). Detectamos afinidades diferentes da hemoglobina ao O2 entre as três populações estudadas. GTP possui forte influência nas propriedades de ligação da hemoglobina ao oxigênio em Astyanax scabripinnis. Em hemoglobina stripped, o efeito Root é baixo. A adição de nucleotídeos trifosfatados aumenta esse efeito. GTP é mais efetivo que ATP no aumento desse efeito. A disponibilidade de O2 na água pode ser o fator responsável pelas diferenças encontradas nas afinidades da hemoglobina pelo oxigênio.
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BR68.1
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