Secreted phospholipase A2 and glutathione peroxidase activities in chicken PSE (pale, soft, exudative) meat / Atividades de fosfolipase A2 secretada e glutationa peroxidase em filés PSE (pale, soft, exudative) de frango
Rocha Santos Almeida, Gleice; Fabricio Marchi, Denis; Nunes de Almeida, Juliana; Jessica Mendonça, Fernanda; Shimokomaki, Massami; Lourenço Soares, Adriana.
Semina Ci. agr.;
33(6): 3111-3116, 2012.
Artigo
em Português
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| ID: vti-470233
Resumo
The excessive release of calcium from the sarcoplasmic reticulum during the installation of PSE (Pale, Soft, Exudative) meat, leads to increase of phospholipase A2 (PLA2) activity and consequently causes a higher lipid oxidation. In contrast, glutathione peroxidase (GSH-Px) is a selenium-dependent antioxidant enzyme that prevents the oxidative damage. The aim of this work was to investigate the secreted PLA2 (sPLA2) and GSH-PX activities in PSE poultry meat. Breast meat samples (Pectoralis major m.) (n=24) were obtained from commercial slaughterhouse. Samples were classified as PSE and Control Meat based on pH and L* values, fillets with pH1h30? 6.0 and L24h* ?53.0 as PSE and fillets with pH1h30> 6.0 and L24h* 53.0 with Control. sPLA2 was analyzed using enzymatic assay kit and GSH-Px was measured a coupled assay procedure recording the NADPH (nicotinamide adenine dinucleotide phosphate reduced) oxidation. The sPLA2 average was 0.295 Umg-1 of protein for PSE meat and 0.380 Umg-1 of protein for Control meat, did not differ significantly (p >0,05). The GSH-Px activity was approximately 24,4% higher (p?0,05) for Control meat when compared to PSE meat. The sPLA2 activity of PSE fillets did not changed, however PSE fillets present the enzymatic system of antioxidant defense compromised with lower GSH-PX activity.A liberação excessiva de cálcio do retículo sarcoplasmático durante a instalação de carnes PSE (Pale, Soft, Exudative) leva a um aumento da atividade da fosfolipase A2 (PLA2), promovendo uma maior oxidação lipídica. Por outro lado, a glutationa peroxidase (GSH-Px) é uma enzima antioxidante selênio dependente, prevenindo danos oxidativos. O objetivo deste trabalho foi investigar as atividades da PLA2 secretada (sPLA2) e da GSH-PX em filés PSE de frango. Filés de frango (Pectoralis major m.) (n=24) foram obtidos de um frigorífico comercial. As amostras foram classificadas em PSE e Controle, com base nos valores de pH e L*, filés com pH1h30 ? 6.0 e L24h* ? 53,0 como PSE e filés com pH1h30> 6,0 e L24h* 53,0 como Controle. A atividade da sPLA2 foi determinada por kit enzimático e a atividade da GSH-Px foi determinada pela oxidação do NADPH (Nicotinamida Adenina Dinucleotídeo Fosfato Reduzido). A atividade média da sPLA2 foi de 0,295 U.mg-1 de proteína para os filés PSE e de 0,380 U.mg-1 de proteína para os filés do Controle, não apresentado diferenças significativas (p >0,05). A atividade da GSH-Px foi aproximadamente 24,4% maior (p?0,05) para os filés Controle quando comparado com filés PSE. A atividade da sPLA2 em filés PSE não foi alterada, entretanto filés PSE apresentam o sistema enzimático de defesa antioxidante comprometido com menor atividade de GSH-Px.
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BR68.1
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