ABSTRACT
La cavidad oral es un complejo ecosistema en donde interactúan los microorganismos con el huésped y el medio ambiente. La adhesión bacteriana a las superficies orales se realiza por medio de la interacción entre las bacterias y una película de glicoproteínas de origen salivar que se forma sobre estas superficies. Las bacterias poseen diversos mecanismos de tipo específico e inespecífico para interactuar con esta película. Entre los mecanismos específicos se encuentra la interacción entre moléculas tipo lectina, presentes sobre las superficies bacterianas, con sacáridos terminales de las cadenas laterales de las glicoproteínas salivares. - Este estudio se ocupa de la identificación de esos sacáridos presentes en películas salivares formadas in vitro sobre superficies de acrílico.- Se trabajó con dos tipos de acrílico (termocurado y autocurado) y se utilizaron 13 lectinas específicas y una técnica histoquímica para el reconocimiento. - Se observó que el sacárido terminal presente en mayor proporción en las películas adquiridas estudiadas fue la galactosa, pero también se notó la presencia de galactosamina, manosa, glucosa y fucosa.
Subject(s)
Dental Pellicle , Dental Plaque , Saliva , Dentistry , Mouth , ATP Binding Cassette Transporter, Subfamily BABSTRACT
En tres voluntarios sanos se les indujo un modelo de gingivitis en la hemiarcada superior derecha (14 días sin ninguna medida de higiene bucal); la hemiarcada superior izquierda sirvió como control. Se tuvo el propósito de demostrar los patrones de expresión de diferentes residuos glicosídicos usando un grupo de ocho lectinas biotiniladas en encía sana y enferma. Se tomaron biopsias por congelación en los días 0, 7 y 14 del experimento y se procesaron con la técnica histoquímica de la inmunoperoxidasa. Fue posible determinar la adhesión selectiva de las lectinas a las diferentes estructuras de los tejidos epitelial y conectivo de la encía y se observó un cambio en la expresión de residuos sacáridos a medida que avanzaba la inflamación experimental, posiblemente atribuible a la creación de criptoepítopes mediante el clivaje del azúcar terminal de los glicanos, a la posible acción de una transferasa y a la especificidad de las lectinas por el grupo sanguíneo del paciente al que pertenecía el tejido bajo examen
Subject(s)
Humans , Male , Adult , Gingivitis/immunology , Lectins/immunology , Polysaccharides/immunology , Biopsy , CD4 Immunoadhesins/physiology , Immunohistochemistry/methods , Periodontal Index , Transferases/immunologyABSTRACT
En tres voluntarios sanos se indujo un modelo de gingivitis en la hemiarcada superior derecha (14 días sin ninguna medida de higiene oral); la hemiarcada superior izquierda sirvió como control. Se tuvo el propósito de demostrar los patrones de expresión de diferentes residuos glicosídicos usando un grupo de ocho lectinas biotiniladas en encía sana y enferma. Se tomaron biopsia por congelación en los días 0.7 y 14 del experimento y se procesaron con la técnica histoquímica de la inmunoperoxidasa.- Fue posible determinar la adhesión selectiva de las lectinas a las diferentes estructuras de los tejidos epitelial y conectivo de la encía y se observó un cambio en la expresión de residuos sacáridos a medida que avanzaba la inflamación experimental, posiblemente atribuible a la creación de criptoepítopes mediante el clivaje del azúcar terminal de los glicanos, a la posible acción de una transferasa y a la especificidad de las lectinas por el grupo sanguíneo del paciente al que pertenecía el tejido bajo examen.
Subject(s)
Humans , Dental Prosthesis , Gingivitis , Glycosides , Immunohistochemistry , Polysaccharides , Dentistry , Lectins , PulpitisABSTRACT
La trans-sialidasa de Tripanosoma cruzi es una de las enzimas más versátiles descritas y uno de los principales determinantes de patogenicidad del parásito. Cataliza una reacción que es crucial en el ciclo de vida del parásito: la transferencia de residuos de ácido siálico de las glicoproteínas y glicolípidos del huésped hacia sacáridos aceptores sobre la superficie de los tripomastigotos. El entendimiento de la estructura de esta enzima es fundamental ya que, por ser específica de parásitos de familia Trypanosomstidae, es un blanco potencial para el desarrollo de agentes quimioterapéuticos o vacunas. Con base en estudios comparativos de al secuencia de aminoácidos de al trans-sialidasa y la secuencia de la hemaglutinina del virus de la influenza, se postula la localización del sitio de reconocimiento de los residuos de ácido siálico en la trans-sialidasa con otra proteína muy similar (SAPA) que carece de actividad catalítica permite identificar la localización del sitio catalítico de la enzima. Estos hallazgos permiten postular que la vacuna del virus de la influenza está en condiciones de inducir una respuesta inmune protectora en contra del T.cruzi...