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1.
FEBS J ; 275(10): 2442-54, 2008 May.
Artículo en Inglés | MEDLINE | ID: mdl-18400032

RESUMEN

Characterization of the peptide content of venoms has a number of potential benefits for basic research, clinical diagnosis, development of new therapeutic agents, and production of antiserum. Here, we use a substrate-capture assay that employs a catalytically inactive mutant of thimet oligopeptidase (EC 3.4.24.15; EP24.15) to identify novel bioactive peptides in Bothrops jararacussu venom. Of the peptides captured with inactive EP24.15 and identified by mass spectrometry, three were previously identified bradykinin-potentiating peptides (BPP),

Asunto(s)
Inhibidores de la Enzima Convertidora de Angiotensina , Bothrops , Bradiquinina/metabolismo , Venenos de Crotálidos/química , Endopeptidasas/metabolismo , Péptidos/química , Péptidos/metabolismo , Secuencia de Aminoácidos , Inhibidores de la Enzima Convertidora de Angiotensina/química , Inhibidores de la Enzima Convertidora de Angiotensina/metabolismo , Animales , Presión Sanguínea/efectos de los fármacos , Bradiquinina/farmacología , Endopeptidasas/química , Humanos , Masculino , Microcirculación/efectos de los fármacos , Datos de Secuencia Molecular , Peso Molecular , Péptidos/genética , Péptidos/farmacología , Precursores de Proteínas/genética , Precursores de Proteínas/metabolismo , Ratas , Ratas Wistar , Alineación de Secuencia
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