RESUMEN
Characterization of the peptide content of venoms has a number of potential benefits for basic research, clinical diagnosis, development of new therapeutic agents, and production of antiserum. Here, we use a substrate-capture assay that employs a catalytically inactive mutant of thimet oligopeptidase (EC 3.4.24.15; EP24.15) to identify novel bioactive peptides in Bothrops jararacussu venom. Of the peptides captured with inactive EP24.15 and identified by mass spectrometry, three were previously identified bradykinin-potentiating peptides (BPP), Asunto(s)
Inhibidores de la Enzima Convertidora de Angiotensina
, Bothrops
, Bradiquinina/metabolismo
, Venenos de Crotálidos/química
, Endopeptidasas/metabolismo
, Péptidos/química
, Péptidos/metabolismo
, Secuencia de Aminoácidos
, Inhibidores de la Enzima Convertidora de Angiotensina/química
, Inhibidores de la Enzima Convertidora de Angiotensina/metabolismo
, Animales
, Presión Sanguínea/efectos de los fármacos
, Bradiquinina/farmacología
, Endopeptidasas/química
, Humanos
, Masculino
, Microcirculación/efectos de los fármacos
, Datos de Secuencia Molecular
, Peso Molecular
, Péptidos/genética
, Péptidos/farmacología
, Precursores de Proteínas/genética
, Precursores de Proteínas/metabolismo
, Ratas
, Ratas Wistar
, Alineación de Secuencia