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1.
Nucleic Acids Res ; 46(17): 9220-9235, 2018 09 28.
Artículo en Inglés | MEDLINE | ID: mdl-30060237

RESUMEN

TGIF1 is a multifunctional protein that represses TGF-ß-activated transcription by interacting with Smad2-Smad4 complexes. We found that the complex structure of TGIF1-HD bound to the TGACA motif revealed a combined binding mode that involves the HD core and the major groove, on the one hand, and the amino-terminal (N-term) arm and the minor groove of the DNA, on the other. We also show that TGIF1-HD interacts with the MH1 domain of Smad proteins, thereby indicating that TGIF1-HD is also a protein-binding domain. Moreover, the formation of the HD-MH1 complex partially hinders the DNA-binding site of the complex, preventing the efficient interaction of TGIF1-HD with DNA. We propose that the binding of the TGIF1 C-term to the Smad2-MH2 domain brings both the HD and MH1 domain into close proximity. This local proximity facilitates the interaction of these DNA-binding domains, thus strengthening the formation of the protein complex versus DNA binding. Once the protein complex has been formed, the TGIF1-Smad system would be released from promoters/enhancers, thereby illustrating one of the mechanisms used by TGIF1 to exert its function as an active repressor of Smad-induced TGF-ß signaling.


Asunto(s)
ADN/química , Proteínas de Homeodominio/química , Proteínas Represoras/química , Proteína Smad2/química , Proteína Smad4/química , Factor de Crecimiento Transformador beta/química , Secuencia de Aminoácidos , Animales , Sitios de Unión , Clonación Molecular , Cristalografía por Rayos X , ADN/genética , ADN/metabolismo , Escherichia coli/genética , Escherichia coli/metabolismo , Expresión Génica , Regulación de la Expresión Génica , Vectores Genéticos/química , Vectores Genéticos/metabolismo , Proteínas de Homeodominio/genética , Proteínas de Homeodominio/metabolismo , Humanos , Modelos Moleculares , Motivos de Nucleótidos , Unión Proteica , Conformación Proteica en Hélice alfa , Conformación Proteica en Lámina beta , Dominios y Motivos de Interacción de Proteínas , Proteínas Recombinantes/química , Proteínas Recombinantes/genética , Proteínas Recombinantes/metabolismo , Proteínas Represoras/genética , Proteínas Represoras/metabolismo , Alineación de Secuencia , Homología de Secuencia de Aminoácido , Transducción de Señal , Proteína Smad2/genética , Proteína Smad2/metabolismo , Proteína Smad4/genética , Proteína Smad4/metabolismo , Factor de Crecimiento Transformador beta/genética , Factor de Crecimiento Transformador beta/metabolismo
2.
Nat Prod Res ; 34(20): 2869-2879, 2020 Oct.
Artículo en Inglés | MEDLINE | ID: mdl-30961366

RESUMEN

Herein, the stereostructure of the aromatic heptaene macrolide (AHM) antifungal antibiotic candicidin A3 (syn. ascosin A3, levorin A3) has been established upon the 2D NMR studies, consisting of DQF-COSY, TOCSY, ROESY, HSQC and HMBC experiments, as well as upon extensive molecular dynamics simulations. The geometry of the heptaenic chromophore was defined as: (22E, 24E, 26Z, 28Z, 30E, 32E, 34E). The previously unreported absolute configuration of the chiral centres of candicidin A3 was established as: (3R, 9R, 11S, 13S, 15R, 17S, 18R, 19S, 21R, 36S, 37R, 38S, 40S, 41S).


Asunto(s)
Candicidina/química , Antibacterianos/química , Antifúngicos/química , Macrólidos/química , Espectroscopía de Resonancia Magnética , Simulación de Dinámica Molecular , Estereoisomerismo
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