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1.
PLoS Biol ; 16(10): e3000020, 2018 10.
Artículo en Inglés | MEDLINE | ID: mdl-30286070

RESUMEN

In this Open Highlight, Senior Editor Lauren Richardson features exciting new Open Access research into how species evolve their characteristic traits.


Asunto(s)
Aves , Ecología , Animales , Cruzamiento , Fenotipo
2.
PLoS Biol ; 14(7): e1002513, 2016 07.
Artículo en Inglés | MEDLINE | ID: mdl-27400058

RESUMEN

Our first ever Open Highlights explores recent Open Access research into the complex relationship between host and pathogen during the course of an infection, and the factors that determine its eventual outcome.


Asunto(s)
Adaptación Fisiológica/inmunología , Resistencia a la Enfermedad/inmunología , Tolerancia Inmunológica/inmunología , Inmunidad Innata/inmunología , Animales , Interacciones Huésped-Patógeno/inmunología , Humanos , Modelos Inmunológicos , Recuperación de la Función/inmunología , Recuperación de la Función/fisiología
3.
Mol Cell ; 41(1): 93-106, 2011 Jan 07.
Artículo en Inglés | MEDLINE | ID: mdl-21211726

RESUMEN

Protein quality control (PQC) degradation systems protect the cell from the toxic accumulation of misfolded proteins. Because any protein can become misfolded, these systems must be able to distinguish abnormal proteins from normal ones, yet be capable of recognizing the wide variety of distinctly shaped misfolded proteins they are likely to encounter. How individual PQC degradation systems accomplish this remains an open question. Here we show that the yeast nuclear PQC ubiquitin ligase San1 directly recognizes its misfolded substrates via intrinsically disordered N- and C-terminal domains. These disordered domains are punctuated with small segments of order and high sequence conservation that serve as substrate-recognition sites San1 uses to target its different substrates. We propose that these substrate-recognition sites, interspersed among flexible, disordered regions, provide San1 an inherent plasticity which allows it to bind its many, differently shaped misfolded substrates.


Asunto(s)
Pliegue de Proteína , Complejos de Ubiquitina-Proteína Ligasa/fisiología , Secuencia de Aminoácidos , Datos de Secuencia Molecular , Mapeo de Interacción de Proteínas , Estructura Terciaria de Proteína , Proteínas de Saccharomyces cerevisiae/química , Proteínas de Saccharomyces cerevisiae/metabolismo , Alineación de Secuencia , Especificidad por Sustrato , Complejos de Ubiquitina-Proteína Ligasa/química , Ubiquitina-Proteína Ligasas/química , Ubiquitina-Proteína Ligasas/metabolismo
4.
PLoS Biol ; 13(9): e1002230, 2015 Sep.
Artículo en Inglés | MEDLINE | ID: mdl-26331968

RESUMEN

The life-threatening human pathogen Staphylococcus aureus experiences an evolutionary tug-of-war between highly toxic strains, which are better able to transmit between hosts and less toxic strains which are better at infecting a single host. Read the Research Article.


Asunto(s)
Bacteriemia/microbiología , Evolución Biológica , Infecciones Estafilocócicas/microbiología , Staphylococcus aureus/genética , Staphylococcus aureus/patogenicidad , Humanos
5.
PLoS Biol ; 13(4): e1002117, 2015 Apr.
Artículo en Inglés | MEDLINE | ID: mdl-25875740

RESUMEN

Instead of combating the acidification of the host cell vacuole, Salmonella acidifies its own cytoplasm in response to the low extracellular pH, helping it to secrete effector molecules.


Asunto(s)
Ácidos/metabolismo , Proteínas Bacterianas/fisiología , Técnicas Biosensibles , ADN Bacteriano/análisis , Transferencia Resonante de Energía de Fluorescencia , Macrófagos/microbiología , Salmonella/patogenicidad
6.
PLoS Biol ; 13(3): e1002095, 2015 Mar.
Artículo en Inglés | MEDLINE | ID: mdl-25781563

RESUMEN

During cell-to-cell transmission, only a minute fraction of viral genomes contribute to the progeny. A new study reveals the underlying stochastic processes and explains why these are advantageous for the virus.


Asunto(s)
Adaptación Fisiológica/genética , Genoma Viral , Modelos Estadísticos , ARN Viral/genética , Tobamovirus/genética
7.
PLoS Biol ; 17(2): e3000180, 2019 02.
Artículo en Inglés | MEDLINE | ID: mdl-30811478
9.
12.
PLoS Biol ; 13(8): e1002254, 2015 Aug.
Artículo en Inglés | MEDLINE | ID: mdl-26308189
13.
Cell Rep ; 2(2): 372-85, 2012 Aug 30.
Artículo en Inglés | MEDLINE | ID: mdl-22902402

RESUMEN

Eukaryotic ribosome biogenesis requires hundreds of trans-acting factors and dozens of RNAs. Although most factors required for ribosome biogenesis have been identified, little is known about their regulation. Here, we reveal that the yeast deubiquitinating enzyme Ubp10 is localized to the nucleolus and that ubp10Δ cells have reduced pre-rRNAs, mature rRNAs, and translating ribosomes. Through proteomic analyses, we found that Ubp10 interacts with proteins that function in rRNA production and ribosome biogenesis. In particular, we discovered that the largest subunit of RNA polymerase I (RNAPI) is stabilized via Ubp10-mediated deubiquitination and that this is required in order to achieve optimal levels of ribosomes and cell growth. USP36, the human ortholog of Ubp10, complements the ubp10Δ allele for RNAPI stability, pre-rRNA processing, and cell growth in yeast, suggesting that deubiquitination of RNAPI may be conserved in eukaryotes. Our work implicates Ubp10/USP36 as a key regulator of rRNA production through control of RNAPI stability.


Asunto(s)
Nucléolo Celular/metabolismo , Proteínas Nucleares/metabolismo , ARN Polimerasa I/metabolismo , ARN de Hongos/biosíntesis , ARN Ribosómico/biosíntesis , Proteínas de Saccharomyces cerevisiae/metabolismo , Saccharomyces cerevisiae/metabolismo , Ubiquitina Tiolesterasa/metabolismo , Nucléolo Celular/genética , Estabilidad de Enzimas/fisiología , Prueba de Complementación Genética , Humanos , Proteínas Nucleares/genética , ARN Polimerasa I/genética , ARN de Hongos/genética , ARN Ribosómico/genética , Saccharomyces cerevisiae/genética , Proteínas de Saccharomyces cerevisiae/genética , Ubiquitina Tiolesterasa/genética , Ubiquitinación/fisiología
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