High affinity antigen recognition of the dual specific variants of herceptin is entropy-driven in spite of structural plasticity.

Bostrom, Jenny; Haber, Lauric; Koenig, Patrick; Kelley, Robert F; Fuh, Germaine

Bostrom, Jenny; Haber, Lauric; Koenig, Patrick; Kelley, Robert F; Fuh, Germaine.

Afiliación

Bostrom J; Department of Antibody Engineering, Genentech Inc., South San Francisco, California, United States of America.

PLoS One ; 6(4): e17887, 2011 Apr 22.

Article en En | MEDLINE | ID: mdl-21526167

Asunto(s)

Anticuerpos Monoclonales/química; Anticuerpos Monoclonales/inmunología; Especificidad de Anticuerpos/inmunología; Antígenos/inmunología; Entropía; Proteínas Mutantes/inmunología; Secuencia de Aminoácidos; Anticuerpos Monoclonales Humanizados; Afinidad de Anticuerpos/inmunología; Regiones Determinantes de Complementariedad/inmunología; Secuencia Conservada; Humanos; Interacciones Hidrofóbicas e Hidrofílicas; Cinética; Modelos Moleculares; Datos de Secuencia Molecular; Unión Proteica; Conformación Proteica; Mapeo de Interacción de Proteínas; Receptor ErbB-2/inmunología; Alineación de Secuencia; Temperatura; Trastuzumab; Factor A de Crecimiento Endotelial Vascular/inmunología

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Texto completo: 1 Colección: 01-internacional Banco de datos: MEDLINE Asunto principal: Entropía / Proteínas Mutantes / Anticuerpos Monoclonales / Especificidad de Anticuerpos / Antígenos Tipo de estudio: Prognostic_studies Límite: Humans Idioma: En Revista: PLoS One Asunto de la revista: CIENCIA / MEDICINA Año: 2011 Tipo del documento: Article País de afiliación: Estados Unidos

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