RESUMO
The authors report surgical treatment of a patient with a penetrating abdominal trauma followed by damage to inferior vena cava, liver, duodenum and pancreas, massive bleeding and large retroperitoneal hematoma. Suturing of inferior vena cava defect, liver and pancreas, Billroth II gastric resection, drainage of retroperitoneal space and abdominal cavity were carried out. Postoperative period was complicated by pneumonia and seroma in lesser sac that required percutaneous puncture. Antibiotic therapy was used postoperatively. The patient was discharged in 25 days after surgery.
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Traumatismos Abdominais , Ferimentos Penetrantes , Traumatismos Abdominais/complicações , Traumatismos Abdominais/diagnóstico , Traumatismos Abdominais/cirurgia , Humanos , Fígado/lesões , Espaço Retroperitoneal , Veia Cava Inferior/diagnóstico por imagem , Veia Cava Inferior/lesões , Veia Cava Inferior/cirurgiaRESUMO
The chitin-binding ability of isoperoxidases isolated from 23 plants of different species was studied. The activation of peroxidases in a protein extract in the presence of this polysaccharide was found for 14 of the studied plants. Anionic isoperoxidases were shown to be sorbed on chitin and eluted from them with 1 M NaCl for 16 of the plant species. Cationic isoforms of the peroxidases of some species of the Fabaceae and Cucurbitaceae plant families also bound to chitin. An immunochemical similarity was found between the chitin-binding isoperoxidases of taxonomically distant plant species (the Pomaceous, Fabaceae, and gourd families). Moreover, a high homology of the molecular structures of the polysaccharide-binding sites was revealed for the anionic peroxidases of rice, wheat, oat, zucchini, cucumber, and radish. We propose the existence of a special class of plant peroxidases that bind with polysaccharides (chitin) and participate in the protective reactions of plants against pathogens.
Assuntos
Quitina/química , Peroxidases/química , Proteínas de Plantas/química , Ativação Enzimática , Imunoensaio , Focalização Isoelétrica , Isoenzimas/química , Filogenia , Ligação ProteicaAssuntos
Antineoplásicos/farmacologia , Melanoma Experimental/tratamento farmacológico , Proteínas de Soja/farmacologia , Animais , Antineoplásicos/administração & dosagem , Ciclofosfamida/farmacologia , Feminino , Camundongos , Camundongos Endogâmicos C57BL , Proteínas de Soja/administração & dosagem , Tegafur/farmacologiaRESUMO
The specificity of the peptide hydrolyzing action of a highly purified preparation of kininase from Latrodectus Tredecimguttatus venom was studied by the method of TLC on silica gel with the use of various synthetic peptides as substrates. It was shown that the enzyme cleaves the -Pro(7)-Phe(8)-bonds in BK and AI molecules liberating, correspondingly, the C-terminal dipeptide and tripeptide. Exopeptidase specificity was not revealed in the enzyme activity with the use of a number of free and N-substituted tri- and pentapeptides. The results obtained characterize the spider venom kininase as a thiol endopeptidase, which cleaves internal peptide bonds at the proline carboxyl end.
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Endopeptidases/análise , Cininas/metabolismo , Venenos de Aranha/enzimologia , Angiotensina II/metabolismo , Animais , Bradicinina/metabolismo , Cromatografia em Camada Fina , Peptidil Dipeptidase A/análise , Especificidade por SubstratoRESUMO
The nature of the bradykinin (BK)-hydrolyzing (kininase) activity of peptidhydrolase isolated from spider (Latr. tredecimguttatus) venom has been studied. It was found that the BKase activity of the enzyme is fully inhibited by organic mercurials (10(-5)-10(-6) M) as well as by 5,5'-dithiobis(2-nitrobenzoic acid) (10(-7) M); the latter blocks three SH-groups within the enzyme molecule. Serine and metalloproteinase inhibitors have no effect on the kininase activity. Thin-layer chromatography on silicagel revealed that the highly purified enzyme hydrolyzes the -Pro7-Phe8- bond of BK liberating the C-terminal dipeptide, HPhe-ArgOH. Besides, the kininase splits off the C-terminal tripeptide from angiotensin I by hydrolyzing its -Pro7-Phe8-bond. The enzyme does not exhibit any exopeptidase activity with free and N-substituted tri- and pentapeptides. The data obtained suggest that the Latr. tredecimguttatus kininase can be related to thiol endopeptidases hydrolyzing the peptide bonds formed by proline carboxyl.
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Bradicinina/metabolismo , Endopeptidases , Lisina Carboxipeptidase/isolamento & purificação , Venenos de Aranha/química , Compostos de Sulfidrila/metabolismo , Sequência de Aminoácidos , Sítios de Ligação , Catálise , Cromatografia em Camada Fina , Hidrólise , Lisina Carboxipeptidase/antagonistas & inibidores , Lisina Carboxipeptidase/metabolismo , Dados de Sequência Molecular , Inibidores de Proteases , Especificidade por SubstratoRESUMO
Two vasoactive peptides are isolated from the Vespa orientalis venom by gel filtration and ion-exchange chromatography. The physicochemical and functional properties of peptides are studied. Vasoactive peptides show the myotropic activity and hypotensive action which is of prolonged character as compared with bradykinin. Their complete amino acidic sequences are determined. One of the peptides is a similar structural analogue of bradykinin.
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Venenos de Abelha/análise , Peptídeos/isolamento & purificação , Sistema Vasomotor/efeitos dos fármacos , Venenos de Vespas/análise , Sequência de Aminoácidos , Animais , Pressão Sanguínea/efeitos dos fármacos , Bradicinina/farmacologia , Gatos , Cromatografia em Camada Fina , Focalização Isoelétrica , Dados de Sequência Molecular , Peptídeos/farmacologiaAssuntos
Inibidores da Enzima Conversora de Angiotensina , Bradicinina/farmacologia , Peptídeos/farmacologia , Peptidil Dipeptidase A , Venenos de Aranha/antagonistas & inibidores , Aranhas , Aminoácidos/análise , Animais , Bovinos , Fenômenos Químicos , Físico-Química , Sinergismo Farmacológico , Feminino , Rim/enzimologia , Peptídeos/análise , Peptídeos/isolamento & purificação , Ratos , Venenos de Aranha/análise , Contração Uterina/efeitos dos fármacosAssuntos
Venenos de Artrópodes/análise , Cisteína Endopeptidases/isolamento & purificação , Venenos de Aranha/análise , Animais , Pressão Sanguínea/efeitos dos fármacos , Bradicinina/metabolismo , Gatos , Cromatografia DEAE-Celulose , Cromatografia em Gel , Cisteína Endopeptidases/metabolismo , Cisteína Endopeptidases/farmacologia , Cinética , Inibidores de Proteases/farmacologiaAssuntos
Venenos de Abelha/análise , Peptídeos/isolamento & purificação , Venenos de Vespas/análise , Sequência de Aminoácidos , Animais , Bioensaio , Fármacos Cardiovasculares , Cromatografia em Gel , Feminino , Liberação de Histamina/efeitos dos fármacos , Técnicas In Vitro , Dados de Sequência Molecular , Peptídeos/farmacologia , Ratos , Contração Uterina/efeitos dos fármacosAssuntos
Venenos de Artrópodes/farmacologia , Eritrócitos/efeitos dos fármacos , Soros Imunes/farmacologia , Venenos de Aranha/farmacologia , Animais , Depressão Química , Eritrócitos/imunologia , Imunização , Camundongos , Camundongos Endogâmicos BALB C , Formação de Roseta , Baço/efeitos dos fármacos , Baço/imunologiaAssuntos
Venenos de Artrópodes/farmacologia , Bradicinina/metabolismo , Peptídeo Hidrolases/farmacologia , Peptidil Dipeptidase A/farmacologia , Venenos de Aranha/farmacologia , Aminoácidos/análise , Animais , Bradicinina/antagonistas & inibidores , Catálise , Fenômenos Químicos , Físico-Química , Concentração de Íons de Hidrogênio , Cinética , Peso Molecular , Peptídeo Hidrolases/análise , Peptídeo Hidrolases/isolamento & purificação , Peptidil Dipeptidase A/análise , Peptidil Dipeptidase A/isolamento & purificação , Venenos de Aranha/análise , Venenos de Aranha/isolamento & purificaçãoAssuntos
Venenos de Artrópodes/análise , Inibidores da Colinesterase/farmacologia , Colinesterases/isolamento & purificação , Venenos de Aranha/análise , Aranhas/enzimologia , Acetilcolinesterase/análise , Acetilcolinesterase/isolamento & purificação , Animais , Colinesterases/análise , Venenos de Escorpião/análise , Escorpiões/enzimologia , Especificidade por Substrato/efeitos dos fármacosAssuntos
Venenos de Artrópodes/farmacologia , Mitocôndrias Hepáticas/efeitos dos fármacos , Venenos de Aranha/farmacologia , Animais , Relação Dose-Resposta a Droga , Técnicas In Vitro , Masculino , Mitocôndrias Hepáticas/metabolismo , Dilatação Mitocondrial/efeitos dos fármacos , Fosforilação Oxidativa/efeitos dos fármacos , Consumo de Oxigênio/efeitos dos fármacos , Fosfolipases A/metabolismo , RatosAssuntos
Venenos de Artrópodes/isolamento & purificação , Colinesterases/isolamento & purificação , Venenos de Aranha/isolamento & purificação , Animais , Colinesterases/análise , Cromatografia DEAE-Celulose , Eletroforese em Gel de Poliacrilamida , Venenos de Aranha/análise , Especificidade por SubstratoRESUMO
In a chronic experiment dogs were exposed to irradiation in doses of 190, 360 and 560 rad for 3 years. As compared to the unirradiated controls they showed a slower recovery of the albumin and cholesterol content in the blood. The cholesterol content varied, depending on the dose of chronic irradiation, whereas the protein content did not show such a correlation.
Assuntos
Proteínas Sanguíneas/efeitos da radiação , Colesterol/efeitos da radiação , Lesões Experimentais por Radiação/sangue , Animais , Colesterol/sangue , Doença Crônica , Cães , Relação Dose-Resposta à Radiação , Raios gama/efeitos adversosRESUMO
The paper presents the results of a many-year investigation of the sugar content in dogs irradiated with total doses of 125, 370, 720, 750, 1130 rad. During the first year the sugar content tended to increase and later to decrease. Irradiated and untreated animals showed different reactions to additional loads (running, thermal exposure, acute irradiation). The differences included the direction and level of changes in the sugar content. There was no correlation between the changes and the dose rate. The changes returned to normal after termination of the exposure.