1.
Biochem Biophys Res Commun
; 398(1): 38-43, 2010 Jul 16.
Artigo
em Inglês
| MEDLINE
| ID: mdl-20541536
RESUMO
Limited proteolysis of APOBEC-1 complementation factor (ACF) and computational secondary structure modeling were used to guide the construction of a well-folded, truncation protein spanning residues 1-320 and containing three RNA recognition motifs (RRMs). ACF320 bound preferentially to apoB mRNA and supported APOBEC-1 dependent editing at 40% of the activity of full length ACF. Live cell FRET and immunoprecipitation assays revealed that ACF320 formed homomultimers in situ that were bridged by RNA. Our study predicted that the C to U editosome may be assembled on the mooring sequence of apoB mRNA as a dimer of ACF bound to a dimer of APOBEC-1.
Assuntos
Ribonucleoproteínas Nucleares Heterogêneas/química , Multimerização Proteica , RNA/química , Animais , Apolipoproteínas B/genética , Linhagem Celular , Escherichia coli/genética , Escherichia coli/metabolismo , Ribonucleoproteínas Nucleares Heterogêneas/genética , Humanos , Estrutura Terciária de Proteína , Edição de RNA , Ratos , Proteínas Recombinantes/química , Proteínas Recombinantes/genética , Tripsina/química
2.
Pol Tyg Lek
; 25(16): 577-9, 1970 Apr 20.
Artigo
em Polonês
| MEDLINE
| ID: mdl-5422166
3.
Przegl Lek
; 25(6): 490-2, 1969 Jun 24.
Artigo
em Polonês
| MEDLINE
| ID: mdl-5805100