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4.
J Virol ; 71(11): 8918-22, 1997 Nov.
Artigo em Inglês | MEDLINE | ID: mdl-9343259

RESUMO

We report here that human immunodeficiency virus type 2 (HIV-2) envelope glycoprotein (gp105), but not HIV-1 gp120, can bind to CD8 molecules as well as to CD4 molecules on human T cells. This phenomenon may lead to differences in the life cycles of HIV-1 and HIV-2, and it may be related to the differences in disease manifestations of HIV-1 and HIV-2 infection, including longer survival of HIV-2-infected patients.


Assuntos
Antígenos CD4/metabolismo , Linfócitos T CD4-Positivos/virologia , Antígenos CD8/metabolismo , Linfócitos T CD8-Positivos/virologia , Produtos do Gene env/metabolismo , HIV-2/metabolismo , Receptores de HIV/metabolismo , Linhagem Celular , Proteína gp120 do Envelope de HIV/metabolismo , Humanos , Ligação Proteica , Produtos do Gene env do Vírus da Imunodeficiência Humana
6.
Microbiol Immunol ; 41(9): 741-5, 1997.
Artigo em Inglês | MEDLINE | ID: mdl-9343827

RESUMO

To clarify the mechanism by which curdlan sulfate (CRDS) inhibits human immunodeficiency virus (HIV)-1 infection, we examined its influence on the binding of gp120 to CD4 molecules on T cells and macrophages, as well as on the production of TNF-alpha by gp120-stimulated macrophages (which promotes HIV-1 replication). CRDS treatment of cells not only inhibited the binding of HIV-1 gp120 to CD4+ cells, but also inhibited TNF-alpha production induced by gp120. Inhibition of HIV-1 infection by CRDS may be related to these two actions.


Assuntos
Fármacos Anti-HIV/farmacologia , Antígenos CD4/metabolismo , Glucanos/farmacologia , Proteína gp120 do Envelope de HIV/metabolismo , HIV-1/efeitos dos fármacos , Macrófagos/metabolismo , Linfócitos T/metabolismo , Fator de Necrose Tumoral alfa/biossíntese , beta-Glucanas , Depressão Química , Regulação da Expressão Gênica/efeitos dos fármacos , HIV-1/metabolismo , Humanos , Ligação Proteica/efeitos dos fármacos , Fator de Necrose Tumoral alfa/genética
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