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1.
Chem Biol Interact ; 16(2): 235-42, 1977 Feb.
Artigo em Inglês | MEDLINE | ID: mdl-14785

RESUMO

Partially purified enzyme fraction from rat kidney possessing high uridine kinase and phosphomonoesterase activity was insolubilized by means of zinc precipitation without substantial loss of the activity. While uridine kinase in a soluble and Zn-precipitated form was inhibited by low concentrations (0.5-1.0 mM) of Zn2+-ions, phosphomonoesterase was fully active. In contrast to the soluble fraction, the two enzymes in zinc-precipitated and lyophilized preparations were stable on heating at 100 degrees C. Metal complexed proteins catalyze the dephosphorylation of 5'-UMP, 6-AzaUMP as well as of 2'(3')-UMP or 2,4-dinitrophenyl phosphate indicating thus the presence of several phosphomonoesterases in the complex.


Assuntos
Rim/enzimologia , Monoéster Fosfórico Hidrolases , Fosfotransferases , Uridina Quinase , Zinco , Animais , Precipitação Química , Feminino , Concentração de Íons de Hidrogênio , Cinética , Monoéster Fosfórico Hidrolases/isolamento & purificação , Monoéster Fosfórico Hidrolases/metabolismo , Fosfotransferases/isolamento & purificação , Ligação Proteica , Ratos , Uridina Quinase/isolamento & purificação , Uridina Quinase/metabolismo , Zinco/farmacologia
7.
FEBS Lett ; 19(2): 136-138, 1971 Dec 01.
Artigo em Inglês | MEDLINE | ID: mdl-11946195
8.
FEBS Lett ; 18(2): 274-276, 1971 Nov 01.
Artigo em Inglês | MEDLINE | ID: mdl-11946139
9.
FEBS Lett ; 19(1): 30-32, 1971 Nov 15.
Artigo em Inglês | MEDLINE | ID: mdl-11946168
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