Anticuerpos y receptores de células B / Antibodies and B cell receptors
In. Palomo González, Iván; Ferreira Vigoroux, Arturo; Sepúlveda Carvajal, Cecilia; Rosemblatt Silber, Mario; Vergara Castillo, Ulises. Fundamentos de inmunología. Talca, Universidad de Talca, 1998. p.115-51, ilus.
Monography
em Es
| LILACS
| ID: lil-284804
Biblioteca responsável:
CL1.1
Localização: CL1.1; QW504, F981
RESUMEN
Las inmunoglobulinas o anticuerpos son glicoproteínas que se encuentran en la superficie de los linfocitos B y son secretadas por las células plasmáticas, linfocitos B terminalmente diferenciados, en respuesta a un antígeno y, como tal, representan la inmunidad humoral de los vertebrados. Existen 5 formas o isotipos principales IgG, IgM, IgA, IgD e IgE. Las Igs presentan una estructura básica que posee dos cadenas pesadas (H) idénticas y dos cadenas livianas (L) idénticas, unidas entre sí por puentes disulfuro e interacciones no covalentes. Ambos tipos de cadenas presentan un patrón estructural que consiste de segmentos o dominios de 110 aminoácidos. El análisis de su secuencia de aminoácidos revela la existencia de un dominio variable (V) hacia el extremo aminoterminal y varios dominios constantes (C) hacia el extremo carboxilo terminal. Las cadenas pesadas también poseen un dominio variable (VL) y uno constante (CL). Las cadenas pesadas también poseen un dominio variable (VH) pero tienen 3 ó 4 dominios constantes (CH). Los dominios variables de mabas cadenas contienen zonas de alta variabilidad no contiguas en la secuencia de aminoácidos, son las denominadas regiones hipervariables o CRD (determinantes de complementariedad) y son las principales responsables de la diversidad de los anticuerpos...
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Coleções:
01-internacional
Base de dados:
LILACS
Assunto principal:
Imunoglobulinas
/
Linfócitos B
/
Formação de Anticorpos
Limite:
Humans
Idioma:
Es
Ano de publicação:
1998
Tipo de documento:
Monography
/
Project document
País de publicação:
Chile