Protein dynamics: hydration and cavities
Braz. j. med. biol. res
; 38(8): 1157-1165, Aug. 2005. ilus, tab, graf
Artigo
em Inglês
| LILACS
| ID: lil-405516
Biblioteca responsável:
BR1.1
RESUMO
The temperature-pressure behavior of proteins seems to be unique among the biological macromolecules. Thermodynamic as well as kinetic data show the typical elliptical stability diagram. This may be extended by assuming that the unfolded state gives rise to volume and enthalpy-driven liquid-liquid transitions. A molecular interpretation follows from the temperature and the pressure dependence of the hydration and cavities. We suggest that positron annihilation spectroscopy can provide additional quantitative evidence for the contributions of cavities to the dynamics of proteins. Only mature amyloid fibrils that form from unfolded proteins are very resistant to pressure treatment.
Texto completo:
Disponível
Coleções:
Bases de dados internacionais
Base de dados:
LILACS
Assunto principal:
Termodinâmica
/
Proteínas
/
Pressão Hidrostática
Idioma:
Inglês
Revista:
Braz. j. med. biol. res
Assunto da revista:
Biologia
/
Medicina
Ano de publicação:
2005
Tipo de documento:
Artigo
/
Congresso e conferência
País de afiliação:
Bélgica
Instituição/País de afiliação:
Katholieke Universiteit Leuven/BE