One-step purification and characterization of cellulase-free xylanase produced by alkalophilic Bacillus subtilis ash
Braz. j. microbiol
; 41(2): 467-476, Apr.-June 2010. ilus, tab
Artigo
em Inglês
| LILACS
| ID: lil-545356
Biblioteca responsável:
BR32.1
ABSTRACT
A purificação de uma etapa e caracterização de uma xilanase livre de celulase de uma linhagem recentemente isolada alcalofílicos e moderadamente termofílico de Bacillus subtilis ASH. Xilanase foi purificada à homogeneidade de 10,5 vezes, com ~ por cento de recuperação 43 através de cromatografia de troca iônica através de CM- Sephadex C -50. A enzima purificada revelou uma única banda no gel SDS-PAGE com uma massa molecular de 23 kDa. Ele mostrou um pH ótimo de 7,0 e manteve-se estável na faixa de pH 6,0-9,0 . A temperatura ótima para atividade da enzima foi 55 º C. A xilanase purificada não perder nenhuma atividade até 45 º C , no entanto, manteve 80 por cento e 51 por cento de sua atividade após pré-incubação a 55 º C e 60 º C , respectivamente. A enzima obedecido Michaelis- Menton cinética para xilano de madeira de bétula com aparente km 3,33 mg / ml e Vmax 100 UI / ml. A enzima foi fortemente inibida por Hg2 +, Cu2 + , enquanto reforçada por Co2 + e Mn2 +. A enzima purificada pode ser armazenado a 4 º C por seis semanas sem nenhuma perda de atividade catalítica. A purificação mais rápido e econômico da xilanase livre de celulase de B. subtilis ASH por um passo-a processo juntamente com a sua estabilidade sensível a alta temperatura e pH alcalino torna potencialmente eficazes para aplicações industriais.
Texto completo:
Disponível
Coleções:
Bases de dados internacionais
Base de dados:
LILACS
Assunto principal:
Bacillus subtilis
/
Xilanos
/
Enzimas
/
Catalisador
Idioma:
Inglês
Revista:
Braz. j. microbiol
Assunto da revista:
Microbiologia
Ano de publicação:
2010
Tipo de documento:
Artigo
/
Documento de projeto
País de afiliação:
Índia
Instituição/País de afiliação:
Kurukshetra University/IN
/
University of Delhi South Campus/IN