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Conservation and developmental expression of ubiquitin isopeptidases in Schistosoma mansoni
Pereira, Roberta Verciano; Vieira, Helaine Graziele Santos; Oliveira, Victor Fernandes de; Gomes, Matheus de Souza; Passos, Liana Konovaloff Jannotti; Borges, William de Castro; Guerra-Sa, Renata.
Afiliação
  • Pereira, Roberta Verciano; Universidade Federal de Ouro Preto. Nucleo de Pesquisas em Ciencias Biologicas. Ouro Preto. BR
  • Vieira, Helaine Graziele Santos; Universidade Federal de Ouro Preto. Nucleo de Pesquisas em Ciencias Biologicas. Ouro Preto. BR
  • Oliveira, Victor Fernandes de; Universidade Federal de Ouro Preto. Nucleo de Pesquisas em Ciencias Biologicas. Ouro Preto. BR
  • Gomes, Matheus de Souza; Universidade Federal de Ouro Preto. Nucleo de Pesquisas em Ciencias Biologicas. Ouro Preto. BR
  • Passos, Liana Konovaloff Jannotti; Universidade Federal de Ouro Preto. Nucleo de Pesquisas em Ciencias Biologicas. Ouro Preto. BR
  • Borges, William de Castro; Universidade Federal de Ouro Preto. Nucleo de Pesquisas em Ciencias Biologicas. Ouro Preto. BR
  • Guerra-Sa, Renata; Universidade Federal de Ouro Preto. Nucleo de Pesquisas em Ciencias Biologicas. Ouro Preto. BR
Mem. Inst. Oswaldo Cruz ; 109(1): 1-8, 02/2014. tab, graf
Article em En | LILACS | ID: lil-703649
Biblioteca responsável: BR1.1
ABSTRACT
Several genes related to the ubiquitin (Ub)-proteasome pathway, including those coding for proteasome subunits and conjugation enzymes, are differentially expressed during the Schistosoma mansoni life cycle. Although deubiquitinating enzymes have been reported to be negative regulators of protein ubiquitination and shown to play an important role in Ub-dependent processes, little is known about their role in S. mansoni . In this study, we analysed the Ub carboxyl-terminal hydrolase (UCHs) proteins found in the database of the parasite’s genome. An in silico ana- lysis (GeneDB and MEROPS) identified three different UCH family members in the genome, Sm UCH-L3, Sm UCH-L5 and Sm BAP-1 and a phylogenetic analysis confirmed the evolutionary conservation of the proteins. We performed quantitative reverse transcription-polymerase chain reaction and observed a differential expression profile for all of the investigated transcripts between the cercariae and adult worm stages. These results were corroborated by low rates of Z-Arg-Leu-Arg-Gly-Gly-AMC hydrolysis in a crude extract obtained from cercariae in parallel with high Ub conjugate levels in the same extracts. We suggest that the accumulation of ubiquitinated proteins in the cercaria and early schistosomulum stages is related to a decrease in 26S proteasome activity. Taken together, our data suggest that UCH family members contribute to regulating the activity of the Ub-proteasome system during the life cycle of this parasite.
Assuntos
Palavras-chave

Texto completo: 1 Coleções: 01-internacional Base de dados: LILACS Assunto principal: Endopeptidases / Schistosoma mansoni / Ubiquitina Tiolesterase Tipo de estudo: Prognostic_studies Limite: Animals Idioma: En Revista: Mem. Inst. Oswaldo Cruz Assunto da revista: MEDICINA TROPICAL / PARASITOLOGIA Ano de publicação: 2014 Tipo de documento: Article / Project document País de afiliação: Brasil País de publicação: Brasil

Texto completo: 1 Coleções: 01-internacional Base de dados: LILACS Assunto principal: Endopeptidases / Schistosoma mansoni / Ubiquitina Tiolesterase Tipo de estudo: Prognostic_studies Limite: Animals Idioma: En Revista: Mem. Inst. Oswaldo Cruz Assunto da revista: MEDICINA TROPICAL / PARASITOLOGIA Ano de publicação: 2014 Tipo de documento: Article / Project document País de afiliação: Brasil País de publicação: Brasil