Structure of the TRAIL-DR5 complex reveals mechanisms conferring specificity in apoptotic initiation.

Mongkolsapaya, J; Grimes, J M; Chen, N; Xu, X N; Stuart, D I; Jones, E Y; Screaton, G R

Mongkolsapaya, J; Grimes, J M; Chen, N; Xu, X N; Stuart, D I; Jones, E Y; Screaton, G R.

Afiliação

Mongkolsapaya J; MRC Human Immunology Unit, Institute of Molecular Medicine, John Radcliffe Hospital, Oxford OX3 9DS, UK.

Nat Struct Biol ; 6(11): 1048-53, 1999 Nov.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-10542098

Assuntos

Apoptose; Glicoproteínas de Membrana/química; Glicoproteínas de Membrana/metabolismo; Receptores do Fator de Necrose Tumoral/química; Receptores do Fator de Necrose Tumoral/metabolismo; Fator de Necrose Tumoral alfa/química; Fator de Necrose Tumoral alfa/metabolismo; Sequência de Aminoácidos; Proteínas Reguladoras de Apoptose; Cristalografia por Raios X; Humanos; Ligantes; Glicoproteínas de Membrana/genética; Modelos Moleculares; Dados de Sequência Molecular; Ligação Proteica; Conformação Proteica; Receptores do Ligante Indutor de Apoptose Relacionado a TNF; Alinhamento de Sequência; Relação Estrutura-Atividade; Especificidade por Substrato; Ligante Indutor de Apoptose Relacionado a TNF; Fator de Necrose Tumoral alfa/genética

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Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Glicoproteínas de Membrana / Fator de Necrose Tumoral alfa / Apoptose / Receptores do Fator de Necrose Tumoral Tipo de estudo: Prognostic_studies Limite: Humans Idioma: En Revista: Nat Struct Biol Assunto da revista: BIOLOGIA MOLECULAR Ano de publicação: 1999 Tipo de documento: Article País de afiliação: Reino Unido País de publicação: Estados Unidos

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