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Bacterial peptidoglycan degrading enzymes and their impact on host muropeptide detection.
Humann, Jessica; Lenz, Laurel L.
Afiliação
  • Humann J; University of Colorado, Denver, Colo, USA.
J Innate Immun ; 1(2): 88-97, 2009.
Article em En | MEDLINE | ID: mdl-19319201
Peptidoglycan (PGN) is a major component of the bacterial cell envelope in both Gram-positive and Gram-negative bacteria. These muropeptides can be produced or modified by the activity of bacterial glycolytic and peptidolytic enzymes referred to as PGN hydrolases and autolysins. Some of these bacterial enzymes are crucial for bacterial pathogenicity and have been shown to modulate muropeptide release and/or host innate immune responses. The ability of muropeptides to modulate host responses is due to the fact that eukaryotes do not produce PGN and have instead evolved numerous strategies to detect intact PGN and PGN fragments (muropeptides). Here we review the structure of PGN and introduce the various bacterial enzymes known to degrade or modify bacterial PGN. Host factors involved in PGN and muropeptide detection are also briefly discussed, as are examples of how specific bacterial pathogens use PGN degradation and modification to subvert host innate immunity.
Assuntos
Palavras-chave

Texto completo: 1 Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Bactérias / Peptidoglicano / Interações Hospedeiro-Patógeno / N-Acetil-Muramil-L-Alanina Amidase Tipo de estudo: Diagnostic_studies Limite: Animals / Humans Idioma: En Revista: J Innate Immun Assunto da revista: ALERGIA E IMUNOLOGIA Ano de publicação: 2009 Tipo de documento: Article País de afiliação: Estados Unidos País de publicação: Suíça

Texto completo: 1 Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Bactérias / Peptidoglicano / Interações Hospedeiro-Patógeno / N-Acetil-Muramil-L-Alanina Amidase Tipo de estudo: Diagnostic_studies Limite: Animals / Humans Idioma: En Revista: J Innate Immun Assunto da revista: ALERGIA E IMUNOLOGIA Ano de publicação: 2009 Tipo de documento: Article País de afiliação: Estados Unidos País de publicação: Suíça