Mass spectrometry reveals differences in stability and subunit interactions between activated and nonactivated conformers of the (&#945;ßÎ³Î´)4 phosphorylase kinase complex.

Lane, Laura A; Nadeau, Owen W; Carlson, Gerald M; Robinson, Carol V

Mass spectrometry reveals differences in stability and subunit interactions between activated and nonactivated conformers of the (αßÎ³Î´)4 phosphorylase kinase complex.

Lane, Laura A; Nadeau, Owen W; Carlson, Gerald M; Robinson, Carol V.

Afiliação

Lane LA; Department of Chemistry, University of Cambridge, Lensfield Road, Cambridge CB2 1EW, UK.

Mol Cell Proteomics ; 11(12): 1768-76, 2012 Dec.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-22964223

Assuntos

Domínio Catalítico; Músculo Esquelético/enzimologia; Fosforilase Quinase; Subunidades Proteicas/análise; Catálise; Espectrometria de Massas; Músculo Esquelético/metabolismo; Fosforilase Quinase/análise; Fosforilase Quinase/química; Fosforilase Quinase/metabolismo; Fosforilação; Conformação Proteica; Estrutura Quaternária de Proteína; Subunidades Proteicas/química

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Texto completo: 1 Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Fosforilase Quinase / Músculo Esquelético / Domínio Catalítico / Subunidades Proteicas Idioma: En Revista: Mol Cell Proteomics Assunto da revista: BIOLOGIA MOLECULAR / BIOQUIMICA Ano de publicação: 2012 Tipo de documento: Article País de afiliação: Reino Unido País de publicação: Estados Unidos

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