Analysis of 15N-1H NMR relaxation in proteins by a combined experimental and molecular dynamics simulation approach: picosecond-nanosecond dynamics of the Rho GTPase binding domain of plexin-B1 in the dimeric state indicates allosteric pathways.

Zerbetto, Mirco; Anderson, Ross; Bouguet-Bonnet, Sabine; Rech, Mariano; Zhang, Liqun; Meirovitch, Eva; Polimeno, Antonino; Buck, Matthias

Zerbetto, Mirco; Anderson, Ross; Bouguet-Bonnet, Sabine; Rech, Mariano; Zhang, Liqun; Meirovitch, Eva; Polimeno, Antonino; Buck, Matthias.

Afiliação

Zerbetto M; Dipartimento di Scienze Chimiche, Università degli Studi di Padova, Padova 35131, Italy.

J Phys Chem B ; 117(1): 174-84, 2013 Jan 10.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-23214953

Assuntos

Espectroscopia de Ressonância Magnética/métodos; Simulação de Dinâmica Molecular; Proteínas do Tecido Nervoso/química; Proteínas/química; Receptores de Superfície Celular/química; Proteínas rho de Ligação ao GTP/química; Regulação Alostérica; Dimerização; Isótopos de Nitrogênio; Prótons

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Texto completo: 1 Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Espectroscopia de Ressonância Magnética / Proteínas / Receptores de Superfície Celular / Proteínas rho de Ligação ao GTP / Simulação de Dinâmica Molecular / Proteínas do Tecido Nervoso Idioma: En Revista: J Phys Chem B Assunto da revista: QUIMICA Ano de publicação: 2013 Tipo de documento: Article País de afiliação: Itália País de publicação: Estados Unidos

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