<sup>15</sup>(V/K) kinetic isotope effect and steady-state kinetic analysis for the transglutaminase 2 catalyzed deamidation and transamidation reactions.

Wells, Evan A; Anderson, Mark A; Zeczycki, Tonya N

¹⁵(V/K) kinetic isotope effect and steady-state kinetic analysis for the transglutaminase 2 catalyzed deamidation and transamidation reactions.

Wells, Evan A; Anderson, Mark A; Zeczycki, Tonya N.

Afiliação

Wells EA; Department of Biochemistry and Molecular Biology and the East Carolina Diabetes and Obesity Institute, Brody School of Medicine at East Carolina University, Greenville, NC, United States.
Anderson MA; Department of Biochemistry, University of Wisconsin, Madison, WI, United States.
Zeczycki TN; Department of Biochemistry and Molecular Biology and the East Carolina Diabetes and Obesity Institute, Brody School of Medicine at East Carolina University, Greenville, NC, United States. Electronic address: zeczyckit@ecu.edu.

Arch Biochem Biophys ; 643: 57-61, 2018 04 02.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-29477769

Assuntos

Amidas/metabolismo; Biocatálise; Proteínas de Ligação ao GTP/metabolismo; Transglutaminases/metabolismo; Acilação; Domínio Catalítico; Proteínas de Ligação ao GTP/química; Hidrólise; Isótopos; Cinética; Poliaminas/metabolismo; Proteína 2 Glutamina gama-Glutamiltransferase; Especificidade por Substrato; Transglutaminases/química

Palavras-chave

Deamidation; Isotope effects; Polyamidation; Steady-state kinetics; Transglutaminase

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Texto completo: 1 Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Transglutaminases / Proteínas de Ligação ao GTP / Biocatálise / Amidas Idioma: En Revista: Arch Biochem Biophys Ano de publicação: 2018 Tipo de documento: Article País de afiliação: Estados Unidos País de publicação: Estados Unidos

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