The structural basis for pseudoreversion of the E165D lesion by the secondary S96P mutation in triosephosphate isomerase depends on the positions of active site water molecules.

Komives, E A; Lougheed, J C; Liu, K; Sugio, S; Zhang, Z; Petsko, G A; Ringe, D

Komives, E A; Lougheed, J C; Liu, K; Sugio, S; Zhang, Z; Petsko, G A; Ringe, D.

Afiliação

Komives EA; Department of Chemistry and Biochemistry, University of California, San Diego, La Jolla 92093-0601, USA.

Biochemistry ; 34(41): 13612-21, 1995 Oct 17.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-7577950

Assuntos

Modelos Moleculares; Mutação Puntual; Conformação Proteica; Triose-Fosfato Isomerase/química; Triose-Fosfato Isomerase/metabolismo; Animais; Sítios de Ligação; Galinhas; Cristalografia por Raios X; Dados de Sequência Molecular; Músculo Esquelético/enzimologia; Mutagênese Sítio-Dirigida; Proteínas Recombinantes/biossíntese; Proteínas Recombinantes/química; Proteínas Recombinantes/metabolismo; Espectroscopia de Infravermelho com Transformada de Fourier; Triose-Fosfato Isomerase/biossíntese; Água

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Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Conformação Proteica / Triose-Fosfato Isomerase / Modelos Moleculares / Mutação Puntual Limite: Animals Idioma: En Revista: Biochemistry Ano de publicação: 1995 Tipo de documento: Article País de afiliação: Estados Unidos País de publicação: Estados Unidos

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