A quantum mechanical model of the hydration and acidity of the active site in aspartic proteases.

Topol, I A; Cachau, R E; Burt, S K; Erickson, J W

Topol, I A; Cachau, R E; Burt, S K; Erickson, J W.

Afiliação

Topol IA; Structural Biochemistry Program, Frederick Biomedical Supercomputing Center, PRI/DynCorp, National Cancer Institute-Frederick Cancer Research and Development Center, MD 21702-1201, USA.

Adv Exp Med Biol ; 362: 549-54, 1995.

Article em En | MEDLINE | ID: mdl-8540370

Assuntos

Ácido Aspártico Endopeptidases/química; Ácido Aspártico Endopeptidases/metabolismo; Sequência de Aminoácidos; Sítios de Ligação; Catálise; Cristalografia por Raios X; Eletroquímica; Concentração de Íons de Hidrogênio; Dados de Sequência Molecular; Mutagênese Sítio-Dirigida; Mutação Puntual; Conformação Proteica; Teoria Quântica; Proteínas Recombinantes/química; Proteínas Recombinantes/metabolismo; Termodinâmica

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Coleções: 01-internacional Base de dados: MEDLINE Assunto principal: Ácido Aspártico Endopeptidases Idioma: En Revista: Adv Exp Med Biol Ano de publicação: 1995 Tipo de documento: Article País de afiliação: Estados Unidos País de publicação: Estados Unidos

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