Este artigo é um Preprint
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Structural basis of SARS-CoV-2 polymerase inhibition by Favipiravir
Preprint
em Inglês
| bioRxiv
| ID: ppbiorxiv-345470
Artigo de periódico
Um artigo publicado em periódico científico está disponível e provavelmente é baseado neste preprint, por meio do reconhecimento de similaridade realizado por uma máquina. A confirmação humana ainda está pendente.
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ABSTRACT
The outbreak of severe acute respiratory syndrome coronavirus 2 (SARS-CoV-2) has developed into an unprecedented global pandemic. Nucleoside analogues, such as Remdesivir and Favipiravir, can serve as the first-line broad-spectrum antiviral drugs against the newly emerging viral diseases. Recent clinical trials of these two drugs for SARS-CoV-2 treatment revealed antiviral efficacies as well as side effects with different extents1-4. As a pyrazine derivative, Favipiravir could be incorporated into the viral RNA products by mimicking both adenine and guanine nucleotides, which may further lead to mutations in progeny RNA copies due to the non-conserved base-pairing capacity5. Here, we determined the cryo-EM structure of Favipiravir bound to the replicating polymerase complex of SARS-CoV-2 in the pre-catalytic state. This structure provides a missing snapshot for visualizing the catalysis dynamics of coronavirus polymerase, and reveals an unexpected base-pairing pattern between Favipiravir and pyrimidine residues which may explain its capacity for mimicking both adenine and guanine nucleotides. These findings shed lights on the mechanism of coronavirus polymerase catalysis and provide a rational basis for developing antiviral drugs to combat the SARS-CoV-2 pandemic.
cc_by_nc_nd
Texto completo:
Disponível
Coleções:
Preprints
Base de dados:
bioRxiv
Tipo de estudo:
Estudo prognóstico
Idioma:
Inglês
Ano de publicação:
2020
Tipo de documento:
Preprint