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Structural Basis for SARS-CoV-2 Envelope Protein in Recognition of Human Cell Junction Protein PALS1
Preprint
em En
| PREPRINT-BIORXIV
| ID: ppbiorxiv-432373
Artigo de periódico
Um artigo publicado em periódico científico está disponível e provavelmente é baseado neste preprint, por meio do reconhecimento de similaridade realizado por uma máquina. A confirmação humana ainda está pendente.
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ABSTRACT
The COVID-19 pandemic caused by the SARS-CoV-2 virus has created a global health and economic emergency. SARS-CoV-2 viruses hijack human proteins to promote their spread and virulence including the interactions involving the viral envelope (E) protein and human proteins. To understand the structural basis for SARS-CoV-2 viral-host recognition, we used cryo-electron microscopy to determine a structure for the human cell junction protein PALS1 and SARS-CoV-2 E protein complex. The structure shows that the E protein C-terminal DLLV motif recognizes a pocket formed exclusively by hydrophobic residues from the PDZ and SH3 domains in PALS1. Our structural analysis provides an explanation for the observation that the viral E protein recruits PALS1 from lung epithelial cell junctions resulting in vascular leakage, lung damage, viral spread, and virulence. In addition, our structure provides novel targets for peptide- and small-molecule inhibitors that could block the PALS1-E interactions to reduce the E-mediated damage to vascular structures.
cc_by_nc
Texto completo:
1
Coleções:
09-preprints
Base de dados:
PREPRINT-BIORXIV
Tipo de estudo:
Observational_studies
/
Prognostic_studies
Idioma:
En
Ano de publicação:
2021
Tipo de documento:
Preprint